logo

Proteiny hrají v životních procesech nejdůležitější roli. Jsou výsledkem genové exprese a nástroje, kterým genom řídí všechny metabolické reakce v buňce. Proteiny se podílejí na konstrukci buněk a tkání, provádějí biologickou katalýzu, regulační a kontraktilní procesy, ochranu před vnějšími vlivy.

Aminokyseliny, které se navzájem spojují prostřednictvím peptidových vazeb, tvoří polypeptidy. Proteiny jsou polypeptidy obsahující více než 50 aminokyselinových zbytků. V přírodě jsou malé polypeptidy syntetizovány za použití vhodných enzymů, ale objem proteinů je tvořen syntézou matrice.

Realizace syntézy proteinů chemickými prostředky je založena na metodě syntézy v pevné fázi. Hormon inzulín byl získán stejným způsobem. Nicméně, přes vývoj automatických syntezátorů, metoda chemické syntézy bílkovin není rozšířená kvůli přítomnosti velkého množství technických omezení.

V posledních letech se proteiny odvozené z rostlin stále více používají k výživě nejen zvířat, ale také lidí. Přímá lidská spotřeba rostlinných bílkovin se týká především obilovin, luštěnin a různých druhů zeleniny. Izolace vysoce purifikovaných proteinů (izolátů) probíhá v několika stupních. V prvním stupni se proteiny selektivně přemění na rozpustný stav. Účinnost separace pevných (nečistot) a kapalných (proteinových) fází je klíčem k získání vysoce purifikovaného produktu v budoucnosti. Proteinový extrakt obsahuje mnoho asociovaných rozpustných produktů, proto se ve druhém stupni proteiny separují precipitací nebo membránovou technologií, stejně jako další techniky (elektrolýza, iontoměničové pryskyřice, molekulární síta atd.). Když jsou stanoveny optimální podmínky rozpustnosti proteinů, volba specifického technologického procesu závisí na typu suroviny a cílovém produktu.

Produkce proteinových produktů metodou mikrobiologické syntézy má dlouhou historii. Mikrobiální proteiny přitahují pozornost biotechnologů jako potravinářských výrobků vzhledem k jejich nízké ceně a rychlosti jejich výroby ve srovnání s živočišnými a rostlinnými proteiny. Průmyslová produkce bílkovin z mikrobiálních buněk se provádí metodou hluboké kontinuální kultivace. Významnou nevýhodou této technologie je přítomnost mikrobiálních nečistot v konečném produktu, jejichž množství a toxicita musí být striktně zohledněna. Přítomnost nežádoucích nečistot v produkci mikrobiálního proteinu vedla k tomu, že se používá hlavně jako krmivo pro hospodářská zvířata. Proteiny a jejich degradační produkty se používají v medicíně jako léčivé látky a doplňky výživy.

V klinické praxi se široce používají proteinové hydrolyzáty. Pomocí kyselé nebo enzymatické hydrolýzy kaseinu se získají proteinové hydrolyzáty pro lékařské účely. Léčivo Amigen se tedy používá pro ztrátu krve. Léčivo Cerebrolysin, skládající se ze směsi esenciálních aminokyselin, je předepsáno v rozporu s mozkovou cirkulací, mentální retardací, ztrátou paměti.

Lipidy - organické sloučeniny s nízkou molekulovou hmotností, zcela nebo téměř zcela nerozpustné ve vodě, mohou být extrahovány z buněk zvířat, rostlin a mikroorganismů nepolárními organickými rozpouštědly, jako je chloroform, ether, benzen. Obsahují alkoholy, mastné kyseliny, dusíkaté báze, kyselinu fosforečnou, sacharidy atd.

Soli vyšších kyselin - mýdla - jsou široce používány, jejich čištění spočívá v emulgování tuků a olejů a suspendování nejmenších pevných částic nečistot. Mýdla se také používají ke stabilizaci emulzí, syntetického latexu, pěn, jako aditiv, strukturačních přísad atd.

Plynová kapalinová chromatografie (GLC) je nejvhodnější metodou pro analýzu směsí mastných kyselin. Tato metoda se vyznačuje vysokým rozlišením a má dostatečně vysokou citlivost.

Vosky - estery mastných kyselin a alkoholů s vyšší nebo vícemocnou kyselinou. Přírodní vosk - včelí vosk a spermaceti - jsou široce používány v lékařství, parfémovém průmyslu. Spermaceti se dobře vstřebává kůží a je již dlouho používán v parfumerii a medicíně jako základ pro přípravu krémů a mastí. Včelí vosk se používá v lékařství pro přípravu mastí, náplastí; Zahrnuty v živině, bělení, čistící krémy a masky. Také nachází uplatnění v různých průmyslových odvětvích a díky takovým vlastnostem, jako je odolnost vůči kyselinám, vodní a elektrická izolace, odolnost vůči světlu a teplu.

Mikrobiální lipidy jsou všechny buněčné složky mikroorganismů, které jsou rozpustné v nepolárních rozpouštědlech. V současné době probíhá vyhledávání nových zdrojů tuků, včetně technických potřeb. Tímto zdrojem mohou být mikroorganismy, jejichž lipidy jsou po příslušném zpracování vhodné pro použití v různých průmyslových odvětvích: lékařských, farmaceuticko-farmaceutických, lakovnách, pneumatikách a dalších, které umožní uvolňování značného množství olejů živočišného a rostlinného původu.

Technologický postup získávání mikrobiálních lipidů, na rozdíl od produkce proteinových látek, nezbytně zahrnuje stupeň izolace lipidů z buněčné hmoty způsobem extrakce v nepolárním rozpouštědle (benzín nebo ether). Současně se získají současně dva hotové výrobky: mikrobiální tuk (biojir) a preparát zbavený tuku (biohash).

Suroviny pro tento proces jsou stejná jako pro výrobu krmné biomasy. V procesu kultivace mikroorganismů v různých prostředích se získávají tři třídy lipidů: jednoduché, komplexní lipidy a jejich deriváty.

Jednoduché lipidy jsou neutrální tuky a vosky. Neutrální tuky (hlavní náhradní složky buňky) jsou estery glycerolu a mastných kyselin, z nichž většina jsou triacylglyceridy (existují však také mono- a diglyceridy). Vosky jsou estery mastných kyselin nebo monooxykyselin a alifatických alkoholů s dlouhým uhlíkovým řetězcem. Struktura a vlastnosti jsou blízké neutrálním lipidům. Kvasinky a vláknité houby syntetizují největší množství neutrálních lipidů. Jednoduché lipidy se používají jako technologická maziva v procesech zpracování kovů za studena a tepla. Producenti komplexních lipidů jsou hlavně bakterie.

Komplexní lipidy jsou rozděleny do dvou skupin: fosfolipidy a glykolipidy. Fosfolipidy (fosfoglyceridy a sfingolipidy) tvoří součást různých buněčných membrán a podílejí se na přenosu elektronů. Jejich molekuly jsou polární a při pH 7,0 nese fosfátová skupina záporný náboj. Koncentrát fosfolipidů se používá jako antikorozní přísada do olejů a jako přísada při flotaci různých minerálů. Na rozdíl od fosfolipidů glykolipidy neobsahují molekuly kyseliny fosforečné, ale jsou také vysoce polárními sloučeninami v důsledku přítomnosti hydrofilních sacharidových skupin (zbytky glukózy, manózy, galaktózy atd.) V molekule.

Lipidové deriváty zahrnují mastné kyseliny, alkoholy, uhlovodíky, vitamíny D, E a K. Mastné kyseliny jsou nasycené a nenasycené jednou dvojnou vazbou, kyselinami normální struktury a sudým počtem atomů uhlíku (palmitová, stearová, olejová). Mezi dienové mastné kyseliny lze rozlišovat linoleovou. Dvojné vazby v nenasycených mastných kyselinách mikrobiálních lipidů jsou často uspořádány tak, že je dělí na části, počet atomů uhlíku, ve kterých je násobek tří. Čištěné monokarboxylové kyseliny s 14 až 18 atomy uhlíku jsou široce používány v mýdle, pneumatikách, chemických, nátěrových a lacích a dalších průmyslových odvětvích.

Alkoholy přítomné v lipidech jsou rozděleny do tří skupin: alkoholy s přímým řetězcem, alkoholy s beta-kruhy, včetně vitaminu A a karotenoidy, a steroly, složky nezmýdelnitelné části lipidů (například ergosterol, který ozářený ultrafialovým světlem umožňuje získat vitamin D2) ).

Pro průmyslové použití je důležitá schopnost akumulovat lipidy intenzivně. Tuto schopnost má jen málo mikroorganismů, zejména kvasinek. Proces tvorby lipidů ve většině kvasinek se skládá ze dvou jasně vymezených stadií:

- první je charakterizován rychlou tvorbou proteinu za podmínek zvýšené dodávky dusíku do kultury a je doprovázena pomalou akumulací lipidů (hlavně glycerofosfátů a neutrálních tuků);

- druhá je zastavení růstu kvasinek a zvýšená akumulace lipidů (většinou neutrální).

Typickými formátory lipidů jsou kvasinky Cryptococcus terricolus. Mohou syntetizovat velké množství lipidů (až 60% suché hmotnosti) za jakýchkoliv podmínek, dokonce i těch nejvýhodnějších pro syntézu proteinů.

Z ostatních kvasinek tvořících lipidy jsou průmyslově zajímavé kvasinky.guilliermondii, využívající alkanů. Syntetizují hlavně fosfolipidy. Akumulují velké množství lipidů a aktivně se vyvíjejí na sacharidových substrátech (na melasy, rašelině a hydrolyzátech dřeva) také na kvasinkách druhu Lipomyces lipoferus a Rhodotorula gracilis. U těchto typů kvasinek závisí lipogeneze silně na kultivačních podmínkách. Tito producenti akumulují významná množství (až 70%) triacylglyceridů.

Mikroskopické houby se dosud nerozšířily v produkci lipidů, i když obsah tuku v houbách se ve svém složení blíží rostlině. Výtěžek tuků v Asp.terreus například na sacharidovém médiu dosahuje 51% absolutně suché hmotnosti (DIA). Lipidové složení hub představuje hlavně neutrální tuky a fosfolipidy.

Lipidy syntetizované bakteriemi jsou svým složením zvláštní, protože zahrnují hlavně komplexní lipidy, zatímco neutrální tuky tvoří nevýznamnou část biomasy. Současně bakterie produkují různé mastné kyseliny (obsahující 10 až 20 atomů uhlíku), což je důležité pro průmyslovou produkci specifických mastných kyselin. Řasy jsou slibné pro pěstování jako lipidové formátory, protože nepotřebují zdroj organického uhlíku. Chemické složení (poměr bílkovin a tuků) řas se také velmi liší v závislosti na obsahu dusíku v životním prostředí. Nevýhody - nízká rychlost růstu a akumulace toxických sloučenin v buňkách - omezuje průmyslové využití.

Hlavní úlohu v procesu biosyntézy lipidů tedy hrají různé kmeny kvasinek. Používají stejné zdroje surovin jako pro produkci krmných bílkovin a výtěžek biomasy, množství a složení syntetizovaných lipidů závisí na hodnotě uhlíkové výživy. Pro zajištění řízené biosyntézy lipidů v živném médiu se používají snadno asimilovatelné zdroje dusíku.

Posun biosyntézy směrem k tvorbě lipidů nebo proteinů je ovlivněn poměrem uhlíku a dusíku v médiu. Zvýšení koncentrace dusíku tak způsobuje snížení tvorby lipidů a nedostatek dusíku v přítomnosti uhlíku vede ke snížení výtěžku proteinových látek a vysokému procentu tuku. Je prokázáno, že optimální poměr N: C je menší, čím těžší je pro kvasinky dosáhnout zdroje uhlíku. Obvykle pro uhlovodíky je poměr N: C = 1:30 a pro sacharidy 1:40. Akumulace lipidů je možná pouze v přítomnosti fosforu v životním prostředí. S jeho nedostatkem zdrojů uhlíku nejsou plně využívány, s přebytkem - nonlipid produkty hromadit. Změna obsahu fosforu nemá žádný vliv na frakční složení lipidů.

Vliv dalších prvků prostředí (mikro a makro) ovlivňuje intenzitu růstu kvasinek a míru využití zdroje uhlíku, což ovlivňuje množství nahromaděných lipidů, nikoli však jejich kvalitu.

Jiné kultivační podmínky mají frakční složení syntetizovaných lipidů: aerace, pH a teplota. Syntéza fosfoglyceridů, mastných kyselin a triacylglyceridů závisí na intenzitě provzdušňování. Při nedostatečném provzdušňování obsahují lipidy 4krát méně triacylglyceridů, 2krát více fosfoglyceridů a 8krát více mastných kyselin než obvykle. Při intenzifikaci provzdušňování se zvyšuje stupeň nenasycení lipidů a zvyšuje se relativní množství všech skupin nenasycených kyselin. Zvýšení pH média vede ke zvýšení obsahu fosfoglyceridů a mastných kyselin při současném snížení množství triacylglyceridů. Optimální teploty růstu a tvorby lipidů pro buňky jsou stejné a obsah lipidů nezávisí na teplotě kultivace. Upravením teploty však můžete vytvořit různé poměry nasycených a nenasycených mastných kyselin ve složení fosfolipidových membrán.

Pro karbohydrátové substráty je nejrozvinutější technologií výroba lipidů na rašelinových a dřevěných hydrolyzátech. Studie ukázaly, že poměr hydrolyzátů rašeliny a dřeva 1: 4 poskytuje nejvyšší výnos biomasy v kultivačním stupni (až 10 g / l) s maximálním obsahem lipidů (až 51% DIA) a vysokou rychlostí absorpce substrátu (až 0,54). Od 1 tuny absolutně suché rašeliny po její hydrolýze a fermentaci můžete získat 50-70 kg mikrobiálního tuku s převažujícím obsahem triacylglyceridů.

Praktické využití sacharidů

Sacharidy různé povahy a jejich deriváty jsou široce používány v lékařské a farmaceutické praxi. Glukóza, sacharóza, laktóza, škrob jsou již dlouho používány pro přípravu různých dávkových forem ve farmaceutických a výrobních podmínkách.

Skupina derivátů sacharidů - kardiotonických činidel zahrnuje srdeční glykosidy, které zvyšují kontraktilitu myokardu. Například, digitoxin je silný stimulant srdečního svalu.

Některá antibiotika také patří mezi glykosidy, například erythromycin, streptomycin, puromycin.

Polysacharidy a jejich deriváty jsou v medicíně stále důležitější. Mnohé z nich zvyšují odolnost těla vůči bakteriálním a virovým infekcím, tj. Mají imunostimulační účinek; prevence vzniku a vývoje nádorů, působení rentgenového záření atd.

Na základě bakteriálního polysacharidu dextranu byly vyvinuty a použity v lékařství léčivé roztoky, jako jsou polyglucin, reopolyglucin, rondex, reogluman.

Polysacharidy se používají ve farmaceutickém průmyslu jako základ pro přípravu mastí, emulzí, gelů.

Z biomasy řady basidiomycetů v Japonsku se získají polysacharidy Coriolan, lentipan, pahiman, schizophillan, které se používají k léčbě některých onkologických onemocnění. Rusko vyvinulo biotechnologickou produkci exopolysacharidů: aubazidan a polulan, které jsou výrobci houby Aureobasidium pullulans. Aubazidan se používá jako pomůcka při tvorbě dávkových forem a Pollulan se používá v potravinářském průmyslu.

Kromě těchto polysacharidů bylo studováno i mnoho dalších houbových uhlohydrátů, které mohou být do budoucna doporučeny pro zavedení do výroby.

Praktická činnost v celé historii vývoje lidstva je spojena se zpracováním surovin obsahujících sacharidy: pečení, kvašení, výrobu papíru, bavlněné a lněné tkaniny, acetátové a viskózové hedvábí, bezdýmný prášek atd.

V praxi biochemických laboratoří se široce používají karboxymethylcelulóza a DEAE-celulóza, Sephadexy jsou nerozpustné zesítěné dextrany (glukany), které se používají při separaci různých polymerních látek. Vysokomolekulární polysacharidový agar-agar, obsažený v některých mořských řasách, je široce používán v mikrobiologii pro přípravu pevných živin a v cukrářském průmyslu pro výrobu želé, pastily a marmelády. V potravinářském a cukrářském průmyslu, takové přírodní glykosidy jako vanilin, sinigrin, pelarganidin našli použití. Sorbitol se používá jako přísada do potravin v potravinářském průmyslu - produkt redukce D-glukózy. V současné době se rozšířila biotechnologická produkce xantanu, bakteriálního polysacharidu pro produkci ropy, potravin, zdravotnictví, zemědělství a lesnictví.

Velkým zájmem pro praxi je mikrobiální polysacharid Kurdalan (z anglické krivky - srážení, kondenzace) používaný v pekárně, potravinářském, zdravotnickém průmyslu. Známé biotechnologické způsoby výroby cyklodextrinů ze škrobu, používané jako nosiče pro zahrnutí mnoha těkavých a ochucovacích aromatických přísad, jakož i léčivých látek.

http://biofile.ru/bio/16298.html

Proteiny používané v medicíně

ELK jsou vysokomolekulární organické látky obsahující dusík s komplexním složením a molekulární strukturou.

Protein lze považovat za komplexní polymer aminokyselin.

Proteiny jsou součástí všech živých organismů, ale hrají obzvláště důležitou roli v živočišných organismech, které se skládají z určitých forem bílkovin (svaly, tkáně v těle, vnitřní orgány, chrupavky, krev).

Rostliny syntetizují proteiny (a jejich složky -aminokyseliny) z oxidu uhličitého CO2 a vody H2O v důsledku fotosyntézy, asimilace zbývajících proteinových prvků (dusík N, fosfor P, síra S, železo Fe, hořčík Mg) z rozpustných solí v půdě.

Živočišné organismy přijímají převážně hotové aminokyseliny z potravy a staví na svém základu bílkoviny svého organismu. Řada aminokyselin (vyměnitelné aminokyseliny) může být syntetizována přímo živočišnými organismy.

Charakteristickým rysem proteinů je jejich různorodost, která je spojena s počtem, vlastnostmi a metodami kombinování aminokyselin obsažených v jejich molekule. Proteiny fungují jako biokatalyzátory, enzymy, které regulují rychlost a směr chemických reakcí v těle. V kombinaci s nukleovými kyselinami poskytují funkce růstu a přenosu dědičných znaků, jsou strukturální základnou pro svaly a provádějí svalovou kontrakci.

Proteinové molekuly obsahují repetitivní C (O) -NH amidové vazby, nazývané peptidové vazby (teorie ruského biochemika A.Ya Danilevského).

Protein je tedy polypeptid obsahující stovky nebo tisíce aminokyselinových jednotek.

Specifický charakter každého typu proteinu je spojen nejen s délkou, složením a strukturou polypeptidových řetězců obsažených v jeho molekule, ale také s tím, jak jsou tyto řetězce orientovány.

Ve struktuře jakéhokoliv proteinu existuje několik stupňů organizace:

1. Primární struktura proteinu je specifická sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci.

1. Sekundární struktura proteinu je metoda kroucení polypeptidového řetězce v prostoru (vzhledem k vodíkové vazbě mezi vodíkem amidové skupiny -NH- a karbonylovou skupinou - CO-, které jsou odděleny čtyřmi aminokyselinovými fragmenty).

2. Terciární struktura proteinu je skutečná trojrozměrná konfigurace zkroucené spirály polypeptidového řetězce v prostoru (spirála zkroucená do spirály). Terciární struktura proteinu určuje specifickou biologickou aktivitu molekuly proteinu. Terciární struktura proteinu je udržována interakcí různých funkčních skupin polypeptidového řetězce:

• disulfidový můstek (-S-S-) mezi atomy síry,

• esterový můstek - mezi karboxylovou skupinou (-CO-) a hydroxylovou skupinou (-OH),

• solný můstek - mezi karboxylovou skupinou (-CO-) a aminoskupinou (NH2).

4. Struktura kvartérního proteinu - typ interakce mezi několika polypeptidovými řetězci.

Například hemoglobin je komplexem čtyř proteinových makromolekul.

Stromy mají vysokou molekulovou hmotnost (104-107), mnoho proteinů je rozpustných ve vodě, ale tvoří zpravidla koloidní roztoky, z nichž vypadávají, když se zvyšuje koncentrace anorganických solí, když se přidávají soli těžkých kovů, organická rozpouštědla nebo když se zahřívají (denaturace).

1. Denaturace - destrukce sekundární a terciární struktury proteinu.

2. Kvalitativní proteinové reakce:

Biuretova reakce: fialové zabarvení při zpracování solů mědi v alkalickém prostředí (všechny proteiny),

Reaction reakce xanthoproteinů: žluté zabarvení pod vlivem koncentrované kyseliny dusičné, které se změní na oranžovou působením amoniaku (ne všechny proteiny),

- srážení černé sraženiny (obsahující síru) po přidání octanu olovnatého, hydroxidu sodného a zahřívání.

3. Hydrolýza proteinů - při zahřívání v alkalickém nebo kyselém roztoku s tvorbou aminokyselin.

Protein je komplexní molekula a jeho syntéza je obtížný úkol. V současné době bylo vyvinuto mnoho metod pro ukončení -aminokyselin na peptidy a nejjednodušší přírodní proteiny - inzulín, ribonukleáza atd. - byly syntetizovány.

Velkou zásluhou při vytváření mikrobiologického průmyslu pro výrobu umělých potravinářských výrobků patří sovětský vědec A.N. Nesmeyanov.

Úloha proteinů v těle.

Funkce bílkovin v těle jsou různorodé. Oni jsou velmi kvůli složitosti a rozmanitosti forem a složení bílkovin sám.

Protein je nepostradatelným stavebním materiálem. Jednou z nejdůležitějších funkcí proteinových molekul je plast. Všechny buněčné membrány obsahují protein, jehož úloha je zde různorodá. Množství proteinu v membránách je více než polovina hmotnosti.

Mnoho proteinů má kontraktilní funkci. Jedná se především o proteiny aktin a myosin, které jsou obsaženy ve svalových vláknech vyšších organismů. Svalová vlákna - myofibrily - jsou dlouhá tenká vlákna skládající se z paralelních tenčích svalových vláken obklopených intracelulární tekutinou. Obsahuje adenosintrifosfát (ATP), který je nezbytný pro redukci, glykogen je živina, neorganické soli a mnoho dalších látek, zejména vápníku.

Úloha proteinů v transportu látek v těle. S různými funkčními skupinami a složitou strukturou makromolekul se proteiny váží a přenášejí mnoho sloučenin do krevního oběhu. Je to především hemoglobin, který přenáší kyslík z plic do buněk. Ve svalech tuto funkci převezme jiný transportní protein, myoglobin.

Další funkce proteinu - náhrada. Feritin - železo, ovalbumin - vaječný bílek, kasein - mléčný protein, zein - kukuřičný zárodečný protein patří mezi skladovací proteiny.

Regulační funkce je prováděna hormonálními proteiny.

Hormony jsou biologicky aktivní látky, které ovlivňují metabolismus. Mnoho hormonů jsou proteiny, polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Jedním z nejznámějších proteinových hormonů je inzulín. Tento jednoduchý protein se skládá pouze z aminokyselin. Funkční úloha inzulínu je plánována vícekrát. Snižuje obsah cukru v krvi, podporuje syntézu glykogenu v játrech a svalech, zvyšuje tvorbu tuků ze sacharidů, ovlivňuje výměnu fosforu, obohacuje buňky draslíkem. Proteinové hormony hypofýzy, endokrinní žlázy spojené s jednou z oblastí mozku, mají regulační funkci. To vylučuje růstový hormon, v nepřítomnosti kterého karikatura se vyvíjí. Tento hormon je protein s molekulovou hmotností od 27 000 do 46 000.

Jedním z nejdůležitějších a chemicky zajímavých hormonů je vazopresin. Potlačuje močení a zvyšuje krevní tlak. Vasopresin je oktapeptid postranního řetězce cyklické struktury:

http://www.mark5.ru/93/21129/index1.1.html

Proteiny v medicíně

Informace - Chemie

Ostatní materiály k tématu Chemie

1. Úvod strana 2

2. Struktura strana 4

3. Vlastnosti strana 6

4. Úloha v těle strana 7

5. Lékařské aplikace str. 13

6. Literatura strana 14

ELK jsou vysokomolekulární organické látky obsahující dusík s komplexním složením a strukturou molekul.

Protein lze považovat za komplexní polymer aminokyselin.

Proteiny jsou součástí všech živých organismů, ale hrají obzvláště důležitou roli v živočišných organismech, které se skládají z určitých forem bílkovin (svaly, tkáně v těle, vnitřní orgány, chrupavky, krev).

Rostliny syntetizují proteiny (a jejich složky-aminokyseliny) z oxidu uhličitého CO2 a vody H2O v důsledku fotosyntézy, asimilace zbývajících proteinových prvků (dusík N, fosfor P, síra S, železo Fe, hořčík Mg) z rozpustných solí v půdě.

Živočišné organismy přijímají převážně hotové aminokyseliny z potravy a staví na svém základu bílkoviny svého organismu. Řada aminokyselin (vyměnitelné aminokyseliny) může být syntetizována přímo živočišnými organismy.

Charakteristickým rysem proteinů je jejich různorodost spojená s počtem, vlastnostmi a metodami kombinování aminokyselin v jejich molekule. Proteiny fungují jako biokatalyzátory pro enzymy, které regulují rychlost a směr chemických reakcí v těle. V kombinaci s nukleovými kyselinami poskytují funkce růstu a přenosu dědičných znaků, jsou strukturálním základem svalů a provádějí svalovou kontrakci.

Proteinové molekuly obsahují repetitivní amidové vazby C (0) NH, nazývané peptidové vazby (teorie ruského biochemika A.Ya Danilevského).

Protein je tedy polypeptid obsahující stovky nebo tisíce aminokyselinových jednotek.

Specifický charakter každého typu proteinu je spojen nejen s délkou, složením a strukturou polypeptidových řetězců obsažených v jeho molekule, ale také s tím, jak jsou tyto řetězce orientovány.

Ve struktuře jakéhokoliv proteinu existuje několik úrovní organizace:

  1. Primární struktura proteinu je specifická aminokyselinová sekvence v polypeptidovém řetězci.
  1. Sekundární struktura proteinu je způsob kroucení polypeptidového řetězce v prostoru (díky vodíkové vazbě mezi vodíkem amidové skupiny NH a karbonylové skupiny CO, které jsou odděleny čtyřmi fragmenty aminokyselin).
  2. Terciární proteinová struktura je skutečná trojrozměrná konfigurace zkroucené spirály polypeptidového řetězce v prostoru (spirála zkroucená do spirály). Terciární struktura proteinu určuje specifickou biologickou aktivitu molekuly proteinu. Terciární struktura proteinu je udržována interakcí různých funkčních skupin polypeptidového řetězce:
  3. disulfidový můstek (-S-S-) mezi atomy síry,
  4. esterový můstek mezi karboxylovou skupinou (-CO-) a hydroxylovou skupinou (-OH),
  5. solný můstek - mezi karboxylovou skupinou (-CO-) a aminoskupinou (NH2).
  1. Typ interakce kvartérní proteinové struktury mezi několika polypeptidovými řetězci.

Například hemoglobin je komplexem čtyř proteinových makromolekul.

Stromy mají vysokou molekulovou hmotnost (104107), mnoho proteinů je rozpustných ve vodě, ale tvoří zpravidla koloidní roztoky, z nichž vypadávají se zvyšujícími se koncentracemi anorganických solí, přičemž se přidávají soli těžkých kovů, organických rozpouštědel nebo zahřívání (denaturace).

  1. Denaturace je destrukce sekundární a terciární struktury proteinu.
  2. Kvalitativní proteinové reakce:
  3. biuretická reakce: fialové zbarvení, pokud je ošetřeno solemi mědi v alkalickém prostředí (všechny proteiny),
  4. Reakce Xantoproteinu: žluté zabarvení pod vlivem koncentrované kyseliny dusičné, které se změní na oranžovou působením amoniaku (ne všechny proteiny),
  5. ztráta černé sraženiny (obsahující síru) přidáním octanu olovnatého, hydroxidu sodného a zahříváním.
  6. Hydrolýza proteinů při zahřívání v alkalickém nebo kyselém roztoku s tvorbou aminokyselin.

Protein je komplexní molekula a jeho syntéza je obtížný úkol. V současné době bylo vyvinuto mnoho metod pro ukončení a-aminokyselin na peptidy a syntetizovány nejjednodušší přírodní proteiny inzulín, ribonukleáza atd.

Velkou zásluhou při vytváření mikrobiologického průmyslu pro výrobu umělých potravinářských výrobků patří sovětský vědec A.N. Nesmeyanov.

Úloha proteinů v těle.

Funkce bílkovin v těle jsou různorodé. Oni jsou velmi kvůli složitosti a rozmanitosti forem a složení bílkovin sám.

Protein je nepostradatelným stavebním materiálem. Jednou z nejdůležitějších funkcí molekul proteinu je plasticita.

http://www.studsell.com/view/17215/

Proteiny v medicíně

Hlavní stránka> Abstrakt> Chemie

Obsah

1. Úvod strana 2

2. Struktura strana 4

3. Vlastnosti strana 6

4. Úloha v těle strana 7

5. Lékařské aplikace str. 13

6. Literatura strana 14

veverky

PROTEINY jsou vysokomolekulární organické látky obsahující dusík s komplexním složením a strukturou molekul.

Protein lze považovat za komplexní polymer aminokyselin.

Proteiny jsou součástí všech živých organismů, ale hrají obzvláště důležitou roli v živočišných organismech, které se skládají z určitých forem bílkovin (svaly, tkáně v těle, vnitřní orgány, chrupavky, krev).

Rostliny syntetizují proteiny (a jejich složky -aminokyseliny) z oxidu uhličitého CO2 a voda H2Asi kvůli fotosyntéze, asimilace zbývajících prvků proteinů (dusík N, fosfor P, síra S, železo Fe, hořčík Mg) z rozpustných solí v půdě.

Živočišné organismy přijímají převážně hotové aminokyseliny z potravy a staví na svém základu bílkoviny svého organismu. Řada aminokyselin (vyměnitelné aminokyseliny) může být syntetizována přímo živočišnými organismy.

Charakteristickým rysem proteinů je jejich různorodost spojená s počtem, vlastnostmi a metodami kombinování aminokyselin v jejich molekule. Proteiny plní funkci biokatalyzátorů - enzymů, které regulují rychlost a směr chemických reakcí v těle. V kombinaci s nukleovými kyselinami poskytují funkce růstu a přenosu dědičných znaků, jsou strukturálním základem svalů a provádějí svalovou kontrakci.

Proteinové molekuly obsahují repetitivní C (O) -NH amidové vazby, nazývané peptidové vazby (teorie ruského biochemika A.Ya Danilevského).

Protein je tedy polypeptid obsahující stovky nebo tisíce aminokyselinových jednotek.

Proteinová struktura

Primární struktura proteinů

Zvláštní charakter každého typu proteinu je spojen nejen s délkou, složením a strukturou polypeptidových řetězců, které obsahují jeho molekulu, ale také s tím, jak jsou tyto řetězce orientovány.

Ve struktuře jakéhokoliv proteinu existuje několik úrovní organizace:

Primární struktura proteinu je specifická aminokyselinová sekvence v polypeptidovém řetězci.

Sekundární proteinová struktura

Torická struktura proteinu je způsob kroucení polypeptidového řetězce v prostoru (vzhledem k vodíkové vazbě mezi vodíkem amidové skupiny -NH- a karbonylovou skupinou - CO-, které jsou odděleny čtyřmi fragmenty aminokyselin).

Terciární proteinová struktura

Retinální struktura proteinu je skutečná trojrozměrná konfigurace zkroucené spirály polypeptidového řetězce v prostoru (spirála zkroucená do spirály). Terciární struktura proteinu určuje specifickou biologickou aktivitu molekuly proteinu. Terciární struktura proteinu je udržována interakcí různých funkčních skupin polypeptidového řetězce:

disulfidový můstek (-S-S-) mezi atomy síry,

esterový můstek - mezi karboxylovou skupinou (-CO-) a hydroxylovou skupinou (-OH),

solný můstek - mezi karboxyl (-CO-) a aminoskupinami (NH2).

Kvartérní struktura proteinu je typem interakce mezi několika polypeptidovými řetězci.

Kvartérní proteinová struktura

Například hemoglobin je komplexem čtyř proteinových makromolekul.

Fyzikální vlastnosti

Proteiny mají velkou molekulovou hmotnost (104 - 107), mnoho proteinů je rozpustných ve vodě, ale tvoří zpravidla koloidní roztoky, které vypadávají s rostoucí koncentrací anorganických solí, přidávají soli těžkých kovů, organických rozpouštědel nebo při zahřívání (denaturaci)..

Chemické vlastnosti

Denaturace - destrukce sekundární a terciární struktury proteinu.

Kvalitativní proteinové reakce:

biuretická reakce: fialové zbarvení, pokud je ošetřeno solemi mědi v alkalickém prostředí (všechny proteiny),

Reakce Xantoproteinu: žluté zabarvení pod vlivem koncentrované kyseliny dusičné, které se změní na oranžovou působením amoniaku (ne všechny proteiny),

ztráta černé sraženiny (obsahující síru) přidáním octanu olovnatého, hydroxidu sodného a zahříváním.

Proteinová hydrolýza - při zahřívání v alkalickém nebo kyselém roztoku s tvorbou aminokyselin.

Syntéza proteinů

Protein je komplexní molekula a jeho syntéza je obtížný úkol. V současné době bylo vyvinuto mnoho metod pro ukončení -aminokyselin na peptidy a nejjednodušší přírodní proteiny - inzulín, ribonukleáza atd. - byly syntetizovány.

Velkou zásluhou při vytváření mikrobiologického průmyslu pro výrobu umělých potravinářských výrobků patří sovětský vědec A.N. Nesmeyanov.

Úloha proteinů v těle.

Funkce bílkovin v těle jsou různorodé. Oni jsou velmi kvůli složitosti a rozmanitosti forem a složení bílkovin sám.

Protein je nepostradatelným stavebním materiálem. Jednou z nejdůležitějších funkcí proteinových molekul je plast. Všechny buněčné membrány obsahují protein, jehož úloha je zde různorodá. Množství proteinu v membránách je více než polovina hmotnosti.

Mnoho proteinů má kontraktilní funkci. Jsou to především proteiny aktin a myosin, součástí svalových vláken vyšších organismů. Svalová vlákna - myofibrily - jsou dlouhá tenká vlákna skládající se z paralelních tenčích svalových vláken obklopených intracelulární tekutinou. Rozpouští se adenosintrifosfát kyselou kyselinu (ATP), která je nezbytná pro t glykogen - živiny, anorganické soli a mnoho dalších látek, zejména vápníku.

Úloha proteinů v transportu látek v těle. S různými funkčními skupinami a složitou strukturou makromolekul se proteiny vážou a nesou mnoho sloučenin s krevním oběhem. Je to především hemoglobin, který přenáší kyslík z plic do buněk. Ve svalech tuto funkci převezme jiný transportní protein, myoglobin.

Další funkce proteinu - náhrada. Feritin - železo, ovalbumin - vaječný bílek, kasein - mléčný protein, zein - kukuřičný zárodečný protein patří mezi skladovací proteiny.

Regulační funkce je prováděna hormonálními proteiny.

Hormony jsou biologicky aktivní látky, které ovlivňují metabolismus. Mnoho hormonů jsou proteiny, polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Jedním z nejznámějších proteinových hormonů je inzulín. Tento jednoduchý protein se skládá pouze z aminokyselin. Funkční role inzulínu je mnohostranná. Snižuje obsah cukru v krvi, podporuje syntézu glykogenu v játrech a svalech, zvyšuje tvorbu tuků ze sacharidů, ovlivňuje výměnu fosforu, obohacuje buňky draslíkem. Proteinové hormony hypofýzy - endokrinní žlázy spojené s jednou z oblastí mozku - mají regulační funkci. Vylučuje růstový hormon, v jehož nepřítomnosti se vyvíjí trpaslík. Tento hormon je protein s molekulovou hmotností od 27 000 do 46 000.

Jedním z nejdůležitějších a chemicky zajímavých hormonů je vazopresin. Potlačuje močení a zvyšuje krevní tlak. Vasopresin je cyklický oktapeptid s postranním řetězcem:

Regulační funkce je také prováděna proteiny obsaženými ve štítné žláze - tyreoglobuliny, jejichž molekulová hmotnost je přibližně 600 000. Tyto proteiny obsahují ve svém složení jód. Když je žláza nedostatečně vyvinutá, metabolismus je narušen.

Další funkce proteinů je protektivní. Na jeho základě byla vytvořena vědní obor zvaný imunologie.

V poslední době byly proteiny s receptorovou funkcí izolovány v samostatné skupině. Jsou zde receptory zvuk, chuť, světlo a další Receptory.

Je třeba zmínit existenci proteinů, které inhibují působení enzymů. Tyto proteiny mají inhibiční funkce. Při interakci s těmito proteiny tvoří enzym komplex a ztrácí svou aktivitu vcelku nebo částečně. Mnohé proteiny - inhibitory enzymů - jsou izolovány v čisté formě a dobře studovány. Jejich molekulové hmotnosti se značně liší; Často patří k komplexním proteinům - glykoproteinům, jejichž druhou složkou je sacharid.

Pokud jsou bílkoviny klasifikovány pouze podle svých funkcí, takovou systematizaci nelze považovat za úplnou, protože nové studie poskytují mnoho faktů, které umožňují izolovat nové skupiny proteinů s novými funkcemi. Mezi ně patří unikátní látky - neuropeptidy (zodpovědné za nejdůležitější životní procesy: spánek, paměť, bolest, pocity strachu, úzkosti).

Srdcem všech životních procesů jsou tisíce chemických reakcí. Jdou do těla bez použití vysoké teploty a tlaku, tj. Za mírných podmínek. Látky, které jsou oxidovány v lidských a živočišných buňkách, rychle a účinně hoří, obohacují tělo energií a stavebním materiálem. Stejné látky však mohou být skladovány roky v konzervované formě (izolované ze vzduchu) a ve vzduchu za přítomnosti kyslíku. Schopnost rychle strávit potraviny v živém organismu je způsobena přítomností speciálních biologických katalyzátorů - enzymů v buňkách.

Enzymy - jedná se o specifické proteiny, které jsou součástí všech buněk a tkání živých organismů, které hrají roli biologických katalyzátorů. Lidé se o enzymech již dlouho dozvěděli. Na počátku minulého století v Petrohradu K.S. Kirkhgof zjistil, že naklíčený ječmen je schopný přeměnit polysacharid škrobu na disacharidovou maltózu a kvasničný extrakt štěpí cukr z cukrové řepy na monosacharidy - glukózu a fruktózu. Jednalo se o první studie ve fermentologii. Ačkoli v praxi je používání enzymatických procesů známo již od nepaměti (trávení hroznů, výroba sýrů atd.).

V různých edicích jsou aplikovány dva pojmy: "enzymy" a "enzymy". Tyto názvy jsou identické. To znamená totéž - biologické katalyzátory. První slovo je přeloženo jako "kvas", druhý - "v kvasnicích".

Dlouhou dobu si nedokázali představit, co se děje v kvasnicích, jaké síly v nich působí, způsobují, že se látky zhroutí a promění v jednodušší. Teprve po vynálezu mikroskopu bylo zjištěno, že kvasinky jsou akumulací velkého množství mikroorganismů, které používají cukr jako svou hlavní živinu. Jinými slovy, každá kvasinková buňka je „naplněna“ enzymy schopnými rozložit cukr. Současně však byly známy i jiné biologické katalyzátory, které nebyly uzavřeny v živé buňce, ale volně „žijící“ mimo ni. Například byly nalezeny ve složení žaludečních šťáv, buněčných extraktů. V tomto ohledu byly v minulosti rozlišovány dva typy katalyzátorů: věřilo se, že samotné enzymy jsou neoddělitelné od buňky a nemohou fungovat mimo ni, tj. jsou "organizováni". "Neorganizované" katalyzátory, které mohou pracovat mimo buňku, nazývané enzymy. Takový odpor mezi "živými" enzymy a "neživými" enzymy byl vysvětlen vlivem vitalistů, boje idealismu a materialismu v přírodních vědách. Názory vědců jsou rozděleny. Zakladatel mikrobiologie L. Pasteur argumentoval, že aktivita enzymů je určena životem buňky. Pokud je buňka zničena, pak působení enzymu také skončí. Chemici vedeni J. Lbichem vyvinuli čistě chemickou teorii fermentace, argumentující, že aktivita enzymů nezávisí na existenci buňky.

V roce 1871 ruský doktor MM. Manassein zničil kvasinkové buňky a mnul je říčním pískem. Buněčná míza, oddělená od buněčných zbytků, si zachovala svou schopnost fermentovat cukr. Po čtvrt století dostal německý vědec E. Buchner šťávu bez buněk lisováním živých kvasinek pod tlakem až 5 x 10 Pa. Tato šťáva, jako živé kvasnice, kvašený cukr za vzniku alkoholu a oxidu uhelnatého (IV):

Práce A.N. Lebedevův výzkum na buňkách kvasinek a práci jiných vědců ukončil vitalistické myšlenky v teorii biologické katalýzy a termíny „enzym“ a „enzym“ se začaly používat jako ekvivalent.

V dnešní době je fermentologie nezávislá věda. Bylo izolováno a studováno asi 2 tisíce enzymů.

Nejdůležitější vlastností enzymů je převažující jedna z několika teoreticky možných reakcí. V závislosti na podmínkách jsou enzymy schopny katalyzovat přímé i reverzní reakce. Tato vlastnost enzymů má velký praktický význam.

Další důležitou vlastností enzymů je termolabilita, tj. Vysoká citlivost na změny teploty. Protože enzymy jsou pro většinu z nich proteiny, teploty nad 70 ° C vedou k denaturaci a ztrátě aktivity. Když se teplota zvýší na 10 ° C, reakce se urychlí 2 až 3 a při teplotách blízkých 0 ° C se rychlost enzymatických reakcí zpomalí na minimum.

Další důležitou vlastností je to, že enzymy jsou v tkáních a buňkách v neaktivní formě (proenzym). Klasickými příklady jsou neaktivní formy pepsinu a trypsinu. Existence inaktivních forem enzymů má velký biologický význam. Pokud by byl pepsin produkován okamžitě v aktivní formě, pak by pepsin „strávil“ žaludeční stěnu, tj. Žaludek by sám „trávil“.

Na Mezinárodním biochemickém kongresu bylo rozhodnuto, že enzymy by měly být klasifikovány podle typu reakce, kterou katalyzují. Ve jménu enzymu je nutně uveden název substrátu, tj. Sloučenina ovlivněná enzymem a ukončení -. (Argináza katalyzuje hydrolýzu argininu atd.)

Podle tohoto principu byly všechny enzymy rozděleny do 6 funkcí:

1. Oxydoreduktáza - enzymy, které katalyzují redoxní reakce, jako je kataláza:

2. Transferáza - enzymy katalyzující přenos atomů nebo radikálů.

3. Hydrolasy - enzymy, které narušují intramolekulární vazby připojením molekul vody, jako je fosfatáza:

R-O-P = 0 + H3O-> ROH + H3PO4

4. Liasy jsou enzymy, které štěpí jednu nebo jinou skupinu ze substrátu bez přidání vody, nehydrolytickým způsobem.

Například: štěpení karboxylových skupin dekarboxylázou:

CH3-C-C--- C02 + CH3-C

5. Enzymy izomerázy katalyzující přeměnu jednoho izomeru na jiný:

6. Syntetasy - enzymy katalyzující syntézu.

Fermentologie je mladá a slibná věda, oddělená od biologie a chemie a slibující mnoho překvapivých objevů těm, kteří se ji rozhodnou brát vážně.

Literatura:

Referenční kniha student „CHEMISTRY“ M., „WORD“ 1995.

G. Rudzitis, F.G. Feldman „Chemie 11. Organická chemie“

A.I.Artemenko, I.V. Tikunova M., „Osvícení“ 1993.

http://works.doklad.ru/view/F7cX7sHzQ_I.html

Izolace a purifikace proteinů

Pro studium struktur a funkcí proteinů je nutné je izolovat a čistit s minimálním množstvím nečistot a ideálně do homogenního stavu. Vazby podporující vyšší struktury proteinových makromolekul jsou snadno rozbité, mění se počet hydrofobních a hydrofilních skupin na povrchu proteinových globulí, což ovlivňuje především jejich rozpustnost. Pro izolaci proteinů z buněk jsou tyto proteiny zničeny a pokud jsou homogenizátory dostatečné pro degradaci cytoplazmatických membrán živočišných buněk, destrukce buněčných stěn rostlinných a zejména mikrobiálních buněk vyžaduje velké úsilí (ultrazvuk, kulové mlýny atd.). Po odstranění zbytků buněčných struktur pomocí dialýzy se uvolní z různých malých molekul. Následně se konzistentně používají různé frakcionační metody.

Osolení Vysoké koncentrace síranu amonného, ​​jakož i soli alkalických kovů vysrážejí proteiny. Depoziční mechanismus je spojen se schopností solí zničit hydratační shell rozpuštěných proteinových makromolekul, což vede k jejich agregaci a následnému srážení. Dále se používá řada metod koncentrace a jemné purifikace proteinů a nejúčinnější jsou různé chromatografické postupy. Výhody chromatografických metod zahrnují:

1. technologická flexibilita - separace látek může být prováděna s využitím různých typů intermolekulárních interakcí sorbent-sorbát;

2. dynamické, tj. velkou výhodou oproti metodám s jedním činem, jako je extrakce a srážení. Koncentrace produktu v tomto případě spočívá ve selektivitě interakce chromatografického nosiče s cílovou látkou obsaženou ve vícesložkové směsi;

3. látky v procesu chromatografické separace zpravidla nepodléhají chemickým změnám [2].

Proteiny v průmyslu a medicíně

V posledních letech se proteiny odvozené z rostlin stále více používají k výživě nejen zvířat, ale také lidí. Přímá lidská spotřeba rostlinných bílkovin se týká především obilovin, luštěnin a jiné zeleniny. Izolace vysoce purifikovaných proteinů (izolátů) probíhá v několika stupních. V prvním stupni se proteiny selektivně přemění na rozpustný stav. Účinnost separace pevných (nečistot) a kapalných (proteinových) fází je klíčem k získání vysoce purifikovaného produktu v budoucnosti. Ve většině případů jsou proteiny z rostlinných zdrojů albumin nebo globuliny a globuliny jsou rozpustné ve slabých roztocích chloridu sodného a albumin je také v čisté vodě. Proteinový extrakt obsahuje mnoho asociovaných rozpustných produktů, proto se ve druhém stupni proteiny oddělují precipitací nebo použitím rozdílů ve velikosti nebo elektrickém náboji, používá se membránová technologie, stejně jako další techniky (elektrodialýza, iontoměničové pryskyřice, molekulová síta atd.). Když jsou stanoveny optimální podmínky rozpustnosti proteinů, volba specifického technologického procesu závisí na typu suroviny a cílovém produktu.

Produkce proteinových produktů metodou mikrobiologické syntézy má dlouhou historii. Je třeba poznamenat, že nutriční vlastnosti mikrobiální biomasy jsou do značné míry určovány proteiny, které tvoří většinu suché hmoty buněk. Mikrobiální proteiny přitahují pozornost biotechnologů jako potravinářských výrobků vzhledem k jejich nízké ceně a rychlosti jejich výroby ve srovnání s živočišnými a rostlinnými proteiny. Průmyslová produkce bílkovin z mikrobiálních buněk se provádí metodou hluboké kontinuální kultivace. Významnou nevýhodou této technologie je přítomnost mikrobiálních nečistot v konečném produktu, jejichž množství a toxicita musí být striktně zohledněna. Přítomnost nežádoucích nečistot v produkci mikrobiálního proteinu vedla k tomu, že se používá hlavně jako krmivo pro hospodářská zvířata. Proteiny a jejich degradační produkty se používají v medicíně jako léčivé látky a lékařské potravinářské přídatné látky [3].

http://studbooks.net/845765/meditsina/vydelenie_ochistka_belkov

Bílá vejce je nepostradatelným jídlem pro dospělé i děti.

Vejce je velmi výživný produkt, který se skládá ze žloutku a bílkovin. Každá z těchto složek obsahuje prospěšné látky. Žloutek je bohatý na proteiny, lipidy; protein - minerály, esenciální aminokyseliny. Vaječný bílek může konzumovat jak dospělí, tak děti. Jaký je jeho přínos?

Užitečné vlastnosti vaječného bílku. Lékařské aplikace

Protein obsahuje velké množství kyseliny nikotinové. Díky tomu zajišťuje plnou funkci mozku, stimuluje jeho aktivitu. Proto je tak důležité zavést tento produkt do stravy malých dětí.

V proteinu je také přítomen vitamin H, který zajišťuje lepší srážení krve, odstraňuje toxiny z těla. Tento přípravek obsahuje vitamíny skupiny B, které mají pozitivní vliv na organismus jako celek. Pravidelně konzumujete kuřecí proteiny, posilujete srdce, cévy a klouby. Snižuje hladinu cholesterolu v krvi, podporuje rychlou regeneraci buněk. Je to s pomocí toho, že člověk může budovat svaly těla a udržovat ho v dobrém stavu, to znamená, že je to jakýsi stavební nástroj. Proto musí být vejce konzumována sportovci. Kalorický obsah vaječného bílku je 45 kcal.

Vejce bílá se také používá k léčbě obličeje. Masky, připravené na jejím základě, jsou ideální pro mastný typ pleti, protože suší obličej, upravují mastnou výměnu. Tyto produkty jsou vhodné pro každodenní použití. Tento produkt je také součástí mnoha produktů pro péči o vlasy. Protein posiluje vlasový folikul, podporuje růst vlasů.

Má vaječný bílek kontraindikace? Ano, není pochyb. Existují lidé, kteří netolerují protein. V tomto případě by měly být opuštěny některé cukrovinky a pečivo. Pokud se alergie projevila, obraťte se na odborníka. Možná budete muset jít na dietu.

Domácí vaječné bílé masky

K přípravě lidových prostředků budete potřebovat: - vaječný bílek, - citronovou šťávu, - jablečnou šťávu, - brusinkovou šťávu, - balenou vodu, - fermentovaný mléčný výrobek, - mandlový olej.

Pokud máte mastnou pleť, připravte si proteinovou masku, citronovou šťávu, jablka a brusinky. Smíchejte ingredience, pak naneste směs na obličej. Po 20 minutách odstraňte zbytky masky balenou vodou. Tento nástroj pomůže zabránit zánětu kůže, zesvětlí obličej.

Přípravek můžete také připravit na obličej vaječného bílku a jakéhokoli fermentovaného mléčného výrobku. K tomu smíchejte 1 kuřecí protein s 1 lžící kefíru, jogurtu nebo jogurtu. Míchejte masku pomocí mixéru. Naneste směs na obličej po dobu 20 minut.

Pro vypadávání vlasů použijte následující prostředek. 2 vaječné bílky se smíchají s 1 lžičkou mandlového oleje, složky důkladně promíchejte. Naneste směs na kořeny vlasů.

http://www.wday.ru/dom-eda/soh/yaichnyiy-belok-nezamenimyiy-produkt-pitaniya-dlya-vzroslyih-i-detey/

Lékařská encyklopedie - bílkoviny

Související slovníky

Veverky

Proteiny jsou vysokomolekulární organické sloučeniny tvořené radikály aminokyselin spojených dohromady peptidovými vazbami; jsou strukturálním a funkčním základem života. Mol hmotnost proteinu dosahuje několika milionů. Proteiny mají různé funkce - strukturální, ochranný, enzymatický, hormonální, transportní a nakonec osmotický. Proteiny jsou všechny enzymy (viz), protilátky a antigeny, mnoho hormonů (viz) a další biologicky aktivní látky.

Základem proteinové struktury jsou polypeptidové řetězce, které sestávají ze stovek (desítek) aminokyselinových zbytků umístěných v molekule řetězeného proteinu ve specifické sekvenci pro každý protein. Pod vlivem teploty redukční činidla, když se pH média mění, proteiny snadno ztrácejí své nativní vlastnosti a denaturují.

Funkční charakteristiky proteinů primárně závisí na sekvenci aminokyselin (primární struktura). Nyní byla objasněna sekvence aminokyselin v inzulínu, hemoglobinu, myoglobinu a dalších proteinech. Existují fibrilární proteiny (nerozpustné, hlavně stromální proteiny) a globulární (rozpustné, včetně většiny biologicky aktivních proteinů - viz Albuminy, Globuliny). Některé proteiny jsou známy jak ve fibrilární, tak ve globulové formě (aktin kontraktilní protein). Podle jejich složení jsou proteiny rozděleny do dvou skupin: jednoduché proteiny (ve skutečnosti proteiny nebo proteiny), které se skládají pouze z aminokyselin, a komplexních proteinů (proteidů), jejichž molekuly také zahrnují nepoteinové složky. Komplexní proteiny zahrnují lipoproteiny, mukoproteiny (viz), nukleoproteiny (viz). Protože proteiny mají v postranních řetězcích volné aminokarboxylové skupiny, jedná se o amfolyty (viz elektrolyty), které určují jejich fyzikálně-chemické vlastnosti (pufrování, mobilita v elektrickém poli, rozpustnost). Rozpustnost proteinů je ovlivněna koncentrací solí v roztoku, v důsledku čehož může být směs proteinů rozdělena na frakce (tj. Skupiny proteinů, které se od sebe liší molekulovou hmotností, rozpustností a dalšími vlastnostmi) s postupným zvyšováním koncentrace neutrálních solí. Separace směsi proteinů na proteinové frakce na klinice se také provádí elektroforézou (viz).

Výměna proteinů - viz Metabolismus dusíku.

Proteiny ve stravě. Dostatečný obsah kvalitních bílkovin ve stravě vytváří optimální podmínky pro normální fungování organismu, jeho růst, vývoj a vysokou účinnost. Dostatečně vysoká úroveň proteinů je nutná ve výživě všech věkových skupin populace. Snížení hladiny proteinů ve stravě znamená vážné porušení tělesných funkcí.

Hlavním zdrojem bílkovin ve stravě jsou živočišné produkty, některé rostlinné potraviny, které obsahují mnoho bílkovin. Tak například 100 g různých produktů obsahuje následující množství bílkovin: v hovězím - 15,2—19 g, ryby - 11,1 - 18,6 g, vejce - 10,6 g, mléko (celé) - 2,8 g, tvaroh - 11,1 - 13,6 g, sýr - 20 - 22,6 g, chléb - 5 - 10 g, obiloviny - 7 - 13 g, luštěniny - 23 - 24 g, sója (fazole) - 28, 7 g, ořechy - 4-23 g, brambory - 2 g, zelenina, ovoce - asi 1 g.

Nejcennější proteiny obsahující celý komplex esenciálních a neesenciálních aminokyselin (viz) jsou v optimálním poměru proteiny živočišného původu. Rostlinné proteiny jsou méně hodnotné v důsledku úplné nepřítomnosti některých esenciálních aminokyselin nebo jejich nepříznivého poměru, ale řada rostlinných bílkovin (sója, rýže, brambory) se blíží živočišným proteinům ve vztahu k aminokyselinám.

Racionální výživa bílkovin je tvořena použitím v určitých poměrech živočišných a rostlinných proteinů, jejichž aminokyselinové složení se vzájemně doplňuje. Ve stravě se doporučuje používat živočišné produkty (maso, ryby) se zeleninovými přílohami, pokrmy z obilovin a těstovin s mlékem, produkty kyseliny mléčné atd. Častěji.

Rostlinné proteiny jsou zpravidla absorbovány horší než zvířata. Absorpce bílkovin závisí na způsobu vaření výrobků. Tepelné zpracování tvarohu, sušení a pečení mnoha výrobků snižuje stravitelnost proteinů v nich obsažených, k rozkladu bílkovin přispívají mleté ​​a vroucí rostlinné produkty.

Biologická hodnota proteinových potravin a asimilace aminokyselin tělem se zvyšují s dostatečným množstvím vitamínů B (především pyridoxinu a kyseliny pantothenové) ve stravě, jakož i solí hořčíku, draslíku, sodíku. Pro úplnější použití proteinů v těle je nezbytné, aby potravina měla určitý poměr bílkovin s jinými složkami, především s tuky a sacharidy (1: 1: 4). V nepřítomnosti nebo nedostatečném obsahu ve stravě sacharidů nebo tuků v těle jsou procesy štěpení bílkovin značně zvýšeny a potřeba jejich zvyšování. Strava, zejména intervaly mezi jídly, má velký vliv na používání proteinových potravin v těle. Bylo zjištěno, že v příliš dlouhých intervalech (10–12 hodin) se stravitelnost proteinu prudce snižuje.

Dostatečnost a užitečnost proteinové výživy jsou hlavními podmínkami pro udržení normálního fungování těla. V tomto ohledu je obzvláště důležité stanovení optimálních standardů pro potřeby proteinů. Potřeba bílkovin závisí na mnoha faktorech: pohlaví, věku, typu aktivity, životních podmínkách, klimatických podmínkách a stavu organismu. S ohledem na vliv různých kombinací těchto faktorů je denní příjem bílkovin pro dospělou populaci 80–100 g a více nebo ne méně než 1,0–1,5 g bílkovin na kg hmotnosti. Na úkor bílkovin se doporučuje poskytnout v průměru 14% celkového kalorického příjmu. Vzhledem k tomu, že potřeba proteinu je určena nejen jejich absolutním množstvím, ale také složením aminokyselin, doporučuje se, aby živočišné bílkoviny tvořily 50–60% celkového proteinu.

Proteiny jsou široce používány v klinické výživě. Zvýšené množství proteinů je v případě potřeby přiřazeno ke zvýšení reaktivity organismu. Indikace pro zvýšení obsahu bílkovin ve stravě jsou: vyčerpání (pro alimentární dystrofii, pacienti dostávají dlouhou dobu 120-150 g proteinu denně), hypo-a avitaminózy, anémie, revmatismu, pomalých současných forem tuberkulózy, peptického vředu, ulcerózní kolitidy atd. V některých případech (při onemocnění ledvin, srdce, projevené aterosklerózy, dny) by měl být příjem bílkovin omezen. Množství proteinu by však nemělo být nižší než 40-50 g denně s dlouhodobým jmenováním dieta s nízkým obsahem bílkovin. Omezení obsahu bílkovin ve stravě by nemělo být na úkor nejcennějších proteinů (mléčných výrobků, vajec, masa).

Proteiny (proteiny; z řečtiny. Protos - první) - přírodní vysokomolekulární sloučeniny obsahující 50,6–54,5% uhlíku, 21,5–23,5% kyslíku, 6,5–7,3% vodíku, 15–17, 6% dusíku a 0,3-2,5% síry. Některé (komplexní) alkoholy také obsahují fosfor, železo, měď nebo jiné prvky. Během hydrolýzy B. se rozkládá na aminokyseliny, a proto se jedná o polymery těchto polymerů. B. se nacházejí všude, kde se nachází životně důležitá činnost; v každé buňce jsou B. hlavní hmotou aktivní živé hmoty. Proto i Engels definoval život jako formu existence proteinových těl. Enzymy zahrnují enzymy, které způsobují katalytickou funkci, kontraktilní struktury (například aktomyosinové svaly), vykonávají funkci pohybu, protilátky produkované v reakci na zavedení cizích látek a mají ochranný účinek, mnoho hormonů, podpůrné a strukturní formace atd.

  • Chemické složení a fyzikálně-chemické vlastnosti
  • Struktura
  • Detekce a detekce
  • Klasifikace
  • Výměna a biosyntéza
  • Patologie syntézy proteinů
  • Terapeutické použití
  • Protein ve stravě
http: //www.xn--80aacc4bir7b.xn--p1ai/%D1%8D%D0% BD% D1% 86% D0% B8% D0% BA% D0% BB% D0% BE% D0% BF% D0 % B5% D0% B4% D0% B8% D0% B8 /% D0% BC% D0% B5% D0% B4% D0% B8% D1% 86% D0% B8% D0% BD% D1% 81% D0% BA% D0% B0% D1% 8F-% D1% 8D% D0% BD% D1% 86% D0% B8% D0% BA% D0% BB% D0% BE% D0% BF% D0% B5% D0% B4% % D0% B8% D1% 8F /% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8
Up