logo

Proteiny jsou nezbytné pro stavbu lidských buněk, jejich přebytek není uložen v těle, jako přebytek sacharidů a tuků. Při krmení buněk pomáhá protein udržet metabolismus na požadované úrovni.

Protein je řetězec aminokyselin, které se rozkládají v trávicím systému a vstupují do krve. Ne všechny aminokyseliny jsou syntetizovány lidským tělem, takže je nezbytné, aby potraviny obsahovaly proteinové produkty.

Co souvisí s proteinovými potravinami? Jedná se především o produkty rostlinného a živočišného původu, pouze přírodní produkty. V takzvaných „masových“ libových polotovarech - uzeninách, klobásech a dalších - není téměř žádný protein, většinou pouze rychlé sacharidy.

Proteinové potraviny, seznam produktů zahrnutých do povinné denní stravy.

Člověk potřebuje jíst:

  • Kuřecí maso.
  • Vejce kuřata.
  • Hovězí maso
  • Mléko
  • Sýr.
  • Tvaroh.
  • Vepřové.
  • Králík.
  • Slunečnicová semena.
  • Krevety, raky, kraby.
  • Pohanka.
  • Červené ryby.
  • Jehněčí.
  • Čočka
  • Vlašské ořechy.
  • Fazole.
  • Proso.
  • Sója.
  • Mandle
  • Arašídy.
  • Jeseter jesetera.

Jak kombinovat potraviny:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Veverky jsou co

Proteiny jsou organické látky, které hrají roli stavebního materiálu v lidském těle buněk, orgánů, tkání a syntéze hormonů a enzymů. Jsou zodpovědné za mnoho užitečných funkcí, jejichž selhání vede k narušení života, stejně jako k tvorbě sloučenin, které zajišťují odolnost vůči imunitě vůči infekcím. Proteiny se skládají z aminokyselin. Pokud jsou kombinovány v různých sekvencích, tvoří se více než milion různých chemických látek. Jsou rozděleny do několika skupin, které jsou pro člověka stejně důležité.

Proteinové produkty přispívají k růstu svalové hmoty, takže kulturisté nasycují svou stravu proteinovými potravinami. Obsahuje málo sacharidů, a proto nízký glykemický index, proto je vhodný pro diabetiky. Odborníci na výživu doporučují jíst zdravého člověka 0,75 - 0,80 g. kvalitní složky na 1 kg hmotnosti. Pro růst novorozence potřebujete až 1,9 gramu. Nedostatek bílkovin vede k narušení životně důležitých funkcí vnitřních orgánů. Navíc je narušen metabolismus a vyvíjí se svalová atrofie. Proto jsou proteiny neuvěřitelně důležité. Podívejme se na ně podrobněji, abychom mohli správně vyvážit dietu a vytvořit perfektní menu pro hubnutí nebo získání svalové hmoty.

Trochu teorie

Ve snaze o ideální postavu ne každý ví, jaké proteiny jsou, i když aktivně podporují dietu s nízkým obsahem sacharidů. Abyste se vyhnuli chybám při používání proteinových potravin, zjistěte, co to je. Protein nebo protein je organická sloučenina s vysokou molekulovou hmotností. Skládají se z alfa-kyselin a pomocí peptidových vazeb jsou spojeny v jediném řetězci.

Kompozice obsahuje 9 esenciálních aminokyselin, které nejsou syntetizovány. Patří mezi ně:

Obsahuje také 11 esenciálních aminokyselin a další, které hrají roli v metabolismu. Nejdůležitější aminokyseliny jsou však považovány za leucin, isoleucin a valin, které jsou známé jako BCAA. Zvažte jejich účel a zdroje.

Jak vidíme, každá z aminokyselin je důležitá při tvorbě a udržování svalové energie. Aby bylo zajištěno, že všechny funkce budou prováděny bez poruch, musí být zavedeny do denní stravy jako doplněk stravy nebo přírodní potravina.

Kolik aminokyselin je nezbytných pro to, aby tělo fungovalo správně?

Všechny tyto proteinové sloučeniny obsahují ve složení fosfor, kyslík, dusík, síru, vodík a uhlík. Proto je pozorována pozitivní dusíková bilance, která je nezbytná pro růst krásných reliéfních svalů.

Zajímavé V procesu lidského života se ztrácí podíl bílkovin (přibližně 25 - 30 gramů). Proto musí být vždy přítomni v potravinách konzumovaných člověkem.

Existují dva hlavní typy proteinů: zelenina a zvíře. Jejich identita závisí na tom, odkud pocházejí z orgánů a tkání. První skupina zahrnuje proteiny získané ze sójových produktů, ořechů, avokáda, pohanky, chřestu. A do druhé - z vajec, ryb, masa a mléčných výrobků.

Proteinová struktura

Abychom pochopili, co je protein tvořen, je nutné podrobně zvážit jejich strukturu. Sloučeniny mohou být primární, sekundární, terciární a kvartérní.

  • Primární. V něm jsou aminokyseliny spojeny do série a určují typ, chemické a fyzikální vlastnosti proteinu.
  • Sekundární je forma polypeptidového řetězce, který je tvořen vodíkovými vazbami imino a karboxylových skupin. Nejběžnější alfa helix a beta struktura.
  • Terciární je umístění a střídání beta-struktur, polypeptidových řetězců a alfa helixů.
  • Kvartér je tvořen vodíkovými vazbami a elektrostatickými interakcemi.

Složení proteinů je reprezentováno kombinovatelnými aminokyselinami v různých množstvích a pořadí. Podle typu struktury mohou být rozděleny do dvou skupin: jednoduché a komplexní, které zahrnují ne-aminokyselinové skupiny.

Je to důležité! Ti, kteří chtějí zhubnout nebo zlepšit svou fyzickou formu, odborníci na výživu doporučují jíst proteinové potraviny. Trvale zmírňují hlad a urychlují metabolismus.

Kromě stavební funkce mají proteiny řadu dalších užitečných vlastností, které budou diskutovány dále.

Znalecký posudek

Chci vysvětlit ochranné, katalytické a regulační funkce proteinů, protože jde o komplexní téma.

Většina látek, které regulují životně důležitou činnost těla, má proteinovou povahu, tj. Sestává z aminokyselin. Proteiny jsou zahrnuty ve struktuře absolutně všech enzymů - katalytických látek, které zajišťují normální průběh všech biochemických reakcí v těle. A to znamená, že bez nich není možná výměna energie a dokonce ani výstavba buněk.

Proteiny se skládají z hormonů hypotalamu a hypofýzy, které zase regulují práci všech vnitřních žláz. Hormony pankreatu (inzulín a glukagon) jsou peptidy ve struktuře. Proteiny tak mají přímý vliv na metabolismus a mnoho fyziologických funkcí v těle. Bez nich je růst, reprodukce a dokonce i normální činnost jednotlivce nemožná.

A konečně, pokud jde o ochrannou funkci. Všechny imunoglobuliny (protilátky) mají proteinovou strukturu. A poskytují humorální imunitu, to znamená, že chrání tělo před infekcemi a pomáhají neublížit.

Proteinové funkce

Kulturisté se zajímají především o funkci růstu, ale kromě toho proteiny vykonávají mnohem více úkolů, neméně důležité:

Jinými slovy, protein je rezervním zdrojem energie pro práci celého těla. Když spotřebovává všechny zásoby uhlohydrátů, bílkoviny se začnou rozkládat. Proto by sportovci měli zvážit množství spotřeby kvalitních bílkovin, které pomáhají při budování a posilování svalů. Hlavní věc je, že složení spotřebované látky obsahovalo celou sadu esenciálních aminokyselin.

Je to důležité! Biologická hodnota proteinů označuje jejich kvantitu a kvalitu asimilace tělem. Například u vajec je koeficient 1 a u pšenice 0,54. To znamená, že v prvním případě budou asimilovány dvakrát více než ve druhém.

Když protein vstupuje do lidského těla, začíná se rozpadat na stav aminokyselin a pak na vodu, oxid uhličitý a amoniak. Poté se pohybují krví do zbytku tkání a orgánů.

Proteinové potraviny

Už jsme přišli na to, jaké proteiny jsou, ale jak tyto znalosti aplikovat v praxi? Není nutné se ponořit do jejich struktur, zejména proto, aby bylo dosaženo požadovaného výsledku (zhubnout nebo zvýšit váhu), stačí jen zjistit, jaký druh potravin potřebujete k jídlu.

Pro sestavení menu proteinů zvažte tabulku produktů s vysokým obsahem komponenty.

Věnujte pozornost rychlosti učení. Některé jsou organizmy absorbovány v krátkém časovém období, zatímco jiné jsou delší. Záleží na struktuře proteinu. Pokud jsou sklizeny z vajec nebo mléčných výrobků, okamžitě jdou do správných orgánů a svalů, protože jsou obsaženy ve formě jednotlivých molekul. Po tepelném zpracování je hodnota mírně snížena, ale ne kritická, takže nemusíte jíst syrové potraviny. Masná vlákna jsou špatně zpracována, protože zpočátku jsou navržena tak, aby rozvíjely sílu. Vaření zjednodušuje asimilační proces, protože při zpracování vysokými teplotami dochází ke zničení příčných vazeb ve vláknech. Ale i v tomto případě dochází k plné absorpci během 3 - 6 hodin.

Zajímavé Pokud je vaším cílem vybudovat svalovou hmotu, jíst hodinu před tréninkem proteinové jídlo. Vhodné kuřecí nebo krůtí prsa, ryby a mléčné výrobky. Takže zvýšíte účinnost cvičení.

Nezapomeňte také na zeleninové jídlo. Velké množství látky nalezené v semenech a luštěninách. Ale pro jejich těžbu musí tělo strávit spoustu času a úsilí. Houbová složka je nejtěžší strávit a asimilovat, ale sója snadno dosahuje svého cíle. Samotná sója však nestačí k tomu, aby celé tělo fungovalo, musí být kombinováno s prospěšnými vlastnostmi živočišného původu.

Kvalita bílkovin

Biologická hodnota proteinů může být pozorována z různých úhlů. Chemické hledisko a dusík, které jsme již studovali, zvažují další ukazatele.

  • Profil aminokyselin znamená, že proteiny z potravin musí odpovídat proteinům již v těle. Jinak se syntéza rozpadne a povede k rozpadu proteinových sloučenin.
  • Potraviny s konzervačními látkami a přípravky, které prošly intenzivním tepelným zpracováním, mají méně dostupných aminokyselin.
  • V závislosti na rychlosti rozkladu bílkovin na jednoduché složky se proteiny štěpí rychleji nebo pomaleji.
  • Využití bílkovin je ukazatelem doby, po kterou je vytvořený dusík zadržován v těle, a kolik získatelného proteinu se získá celkem.
  • Účinnost závisí na tom, jak složka ovlivnila zvýšení svalové hmoty.

Rovněž je třeba poznamenat, že úroveň absorpce proteinu složením aminokyselin. Díky své chemické a biologické hodnotě lze identifikovat produkty s optimálním zdrojem proteinu.

Zvažte seznam složek obsažených ve stravě sportovce:

Jak vidíme, sacharidy potraviny jsou také zahrnuty do zdravé menu pro zlepšení svalů. Nevzdávejte se užitečných komponent. Pouze se správnou rovnováhou bílkovin, tuků a sacharidů, tělo nebude cítit stres a bude upraven k lepšímu.

Je to důležité! Ve stravě by měly dominovat bílkoviny rostlinného původu. Jejich podíl na zvířatech je 80% až 20%.

Chcete-li získat maximální prospěch z proteinových potravin, nezapomeňte na jejich kvalitu a rychlost absorpce. Snažte se vyrovnat dietu tak, aby tělo bylo nasyceno užitečnými stopovými prvky a netrpělo nedostatkem vitamínů a energie. V závěru výše uvedeného je třeba poznamenat, že je třeba se starat o správný metabolismus. Chcete-li to provést, zkuste upravit jídlo a jíst proteinové potraviny po večeři. Takže varujete noční občerstvení a příznivě ovlivní vaši postavu a zdraví. Pokud chcete zhubnout, jíst drůbež, ryby a mléčné výrobky s nízkým obsahem tuku.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. Veverky

Proteiny jsou vysokomolekulární organické sloučeniny sestávající z aminokyselinových zbytků spojených v dlouhém řetězci peptidovou vazbou.

Složení bílkovin živých organismů zahrnuje pouze 20 typů aminokyselin, z nichž všechny patří do alfa-aminokyselin, a složení aminokyselin proteinů a jejich vzájemné vzájemné vztahy jsou dány individuálním genetickým kódem živého organismu.

Jedním ze znaků proteinů je jejich schopnost spontánně tvořit prostorové struktury charakteristické pouze pro tento konkrétní protein.

Vzhledem ke své struktuře mohou mít proteiny různé vlastnosti. Například proteiny, které mají kulovitou kvartérní strukturu, zejména vaječné kuřecí proteiny, se rozpouštějí ve vodě za vzniku koloidních roztoků. Proteiny s fibrilární kvartérní strukturou se nerozpouští ve vodě. Fibrilární proteiny jsou tvořeny zejména nehty, vlasy, chrupavkami.

Chemické vlastnosti proteinů

Hydrolýza

Všechny proteiny jsou schopné reagovat na hydrolýzu. V případě úplné hydrolýzy proteinů vzniká směs a-aminokyselin:

Protein + nH2O => směs a-aminokyselin

Denaturace

Zničení sekundárních, terciárních a kvartérních struktur proteinu bez zničení jeho primární struktury se nazývá denaturace. Denaturace proteinu může probíhat působením roztoků sodných, draselných nebo amonných solí - tato denaturace je reverzibilní:

Denaturace probíhající působením záření (například ohřevem) nebo ošetřením proteinů solemi těžkých kovů je nevratná:

Během tepelného zpracování vajec během jejich přípravy je například pozorována nevratná denaturace proteinu. V důsledku denaturace vaječného proteinu zaniká jeho schopnost rozpustit se ve vodě s tvorbou koloidního roztoku.

Vysoce kvalitní proteinové reakce

Reakce Biuretu

Pokud se k roztoku obsahujícímu protein přidá 10% roztok hydroxidu sodného a potom malé množství 1% ​​roztoku síranu měďnatého, objeví se fialová barva.

proteinový roztok + NaOH(10% rr) + CuSO4 = fialová barva

Xanthoproteinová reakce

roztoky bílkovin při varu s koncentrovanou kyselinou dusičnou žloutnou:

proteinový roztok + HNO3 (konc.) => žluté zabarvení

Biologické funkce proteinů

Je nutné vědět:

Přidat komentář Zrušit odpověď

  • Řešení úkolů EGE z banky FIPI (29)
  • Teorie pro přípravu na zkoušku (57) t
  • Řešení reálných úkolů zkoušky ve formátu 2018 (44)
  • Užitečné referenční materiály ke zkoušce (7)
  • Tematické úkoly k přípravě ke zkoušce (44) t
  • Možnosti školení pro přípravu na zkoušku (6) t

Kompletní příprava na zkoušku

© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Všechna práva vyhrazena.

Aplikace pro třídy

Vaše návrhy

Pravidla pro tisk informací z webových stránek Věda pro vás

Vážení návštěvníci!
Používáte-li informace z webu UZNÁVACÍ POVINNOST!
V tomto dokumentu můžete zjistit, za jakých podmínek můžete použít materiály webové stránky Science pro vás (scienceforyou.ru) o svých zdrojích, ve vašich informačních bulletinech atd.

Máte právo používat jakýkoli dokument pro své vlastní účely, za následujících podmínek:

DŮLEŽITĚ ZAKÁZÁ: kopie z webu s diplomy vzdělání.
1. V přepracované publikaci musí být uvedeno celé jméno a další údaje autora.

2. Jakékoli zkreslení informací o autorovi, když je zakázáno přetiskování materiálů!

3. Obsah lekce nebo článku během dotisku by neměl být změněn. Všechny lekce a články zveřejněné na webu by měly být přetištěny tak, jak jsou. Nemáte právo řezat, opravovat nebo jinak měnit materiály odebrané z těchto stránek.

4. Na konci každého přetištěného materiálu musíte vložit odkaz na stránku scienceforyou.ru Odkaz na stránku musí být funkční (po kliknutí musí osoba přejít na stránku autora materiálu).

5. Všechny dokumenty a materiály uvedené na těchto stránkách nelze použít pro komerční účely. Omezení přístupu k lekcím a článkům je také zakázáno!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

Veverky

Proteiny (proteiny, polypeptidy [1]) jsou vysokomolekulární organické látky, které se skládají z peptidů vázaných na alfa-aminokyseliny. V živých organismech je aminokyselinové složení proteinů určeno genetickým kódem, při syntéze se ve většině případů používá 20 standardních aminokyselin. Mnoho z jejich kombinací poskytuje širokou škálu vlastností proteinových molekul. Aminokyseliny ve složení proteinu jsou navíc často vystaveny posttranslačním modifikacím, které mohou nastat dříve, než protein začne plnit svou funkci, a během jeho „práce“ v buňce. Často v živých organismech tvoří několik proteinových molekul komplexní komplexy, například fotosyntetický komplex.

Funkce proteinů v buňkách živých organismů jsou rozmanitější než funkce jiných biopolymerů - polysacharidů a DNA. Enzymové proteiny tak katalyzují průběh biochemických reakcí a hrají důležitou roli v metabolismu. Některé proteiny mají strukturní nebo mechanickou funkci a tvoří cytoskelet, který podporuje tvar buněk. Proteiny také hrají důležitou roli v systémech buněčné signalizace, v imunitních odpovědích a v buněčném cyklu.

Proteiny jsou důležitou součástí výživy zvířat a lidí (hlavní zdroje: maso, drůbež, ryby, mléko, ořechy, luštěniny, zrna; v menší míře: zelenina, ovoce, bobule a houby), protože všechny potřebné aminokyseliny a Některé z nich pocházejí z proteinových potravin. V procesu trávení enzymy ničí spotřebované bílkoviny na aminokyseliny, které se používají v biosyntéze tělních bílkovin nebo se podrobují dalšímu rozkladu na energii.

Stanovení aminokyselinové sekvence prvního proteinu, inzulínu, sekvenováním proteinů přineslo v roce 1958 Frederovi Sengerovi Nobelovu cenu za chemii. První trojrozměrné struktury hemoglobinu a proteinů myoglobinu byly získány rentgenovou difrakcí, respektive Maxem Perutzem a Johnem Kendru v roce 1958 [2] [3], pro které v roce 1962 obdrželi Nobelovu cenu za chemii.

Obsah

Historie studia

Proteiny byly v 18. století rozděleny na samostatnou třídu biologických molekul v důsledku práce francouzského chemika Antoina Furcroya a dalších vědců, ve kterých byla zaznamenána vlastnost proteinů koagulovat (denaturovat) pod vlivem tepla nebo kyselin. V té době byly studovány proteiny, jako je albumin (vaječný bílek), fibrin (krevní protein) a gluten z pšeničného zrna. Holandský chemik Gerrit Mulder provedl analýzu složení proteinů a předložil hypotézu, že téměř všechny proteiny mají podobný empirický vzorec. Termín “bílkovina” odkazovat se na takové molekuly byl navržen v 1838 švédským chemikem Jacob Berzelius [4]. Mulder také určil degradační produkty proteinů - aminokyselin a pro jeden z nich (leucin), s malou frakcí chyby, určil molekulovou hmotnost - 131 daltonů. V 1836 Mulder navrhl první model chemické struktury bílkovin. Na základě teorie radikálů formuloval koncept minimální strukturní jednotky proteinového složení, C16H24N4O5, který byl nazvaný “bílkovina”, a teorie - “teorie bílkoviny” [5]. S hromaděním nových dat o bílkovinách, teorie začala být opakovaně kritizována, ale až do konce 1850s, přes kritiku, to bylo ještě zvažováno obecně přijímaný.

Koncem XIX století byla studována většina aminokyselin, které jsou součástí proteinů. V 1894, německý fyziolog Albrecht Kossel navrhl teorii, že to jsou aminokyseliny, které jsou základní strukturální elementy bílkovin [6]. Německý chemik Emil Fisher na začátku 20. století experimentálně prokázal, že proteiny sestávají z aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami. Také provedl první analýzu aminokyselinové sekvence proteinu a vysvětlil fenomén proteolýzy.

Nicméně, centrální role bílkovin v organismech nebyla rozpoznána dokud ne 1926, když americký chemik James Sumner (pozdnější Nobelovy ceny) ukázal, že enzym ureáza je bílkovina [7].

Obtížnost izolace čistých proteinů ztěžovala jejich studium. První studie byly proto prováděny s použitím těch polypeptidů, které mohly být purifikovány ve velkém množství, tj. Krevních proteinů, slepičích vajec, různých toxinů a také trávicích / metabolických enzymů vylučovaných po porážce hospodářských zvířat. V pozdních padesátých létech, Armor Hot Dog Co. byl schopný vyčistit kilogram bovinní pankreatické ribonukleázy A, která se stala experimentálním objektem pro mnoho vědců.

Myšlenka, že sekundární struktura proteinů je výsledkem tvorby vodíkových vazeb mezi aminokyselinami, navrhl William Astbury v roce 1933, ale Linus Pauling je považován za prvního vědce, který úspěšně předpovídá sekundární strukturu proteinů. Později, Walter Cauzman, spoléhající na práci Kai Linderstrom-Lang, významně přispěl k pochopení zákonů tvorby terciární struktury proteinů a role hydrofobních interakcí v tomto procesu. V roce 1949, Fred Sanger definoval aminokyselinovou sekvenci inzulínu [8] tím, že demonstruje takovým způsobem že bílkoviny jsou lineární polymery aminokyselin, a ne jejich rozvětvené řetězce (jako některé cukry), koloidy nebo cycloles. První proteinové struktury založené na rentgenové difrakci na úrovni jednotlivých atomů byly získány v šedesátých letech a NMR v 80. letech. V roce 2006 obsahovala Protein Data Bank asi 40 000 proteinových struktur.

V 21. století se studium proteinů posunulo na kvalitativně novou úroveň, kdy se zkoumají nejen jednotlivé purifikované proteiny, ale také současná změna počtu a posttranslačních modifikací velkého počtu proteinů jednotlivých buněk, tkání nebo organismů. Tato oblast biochemie se nazývá proteomika. Pomocí bioinformatických metod bylo možné nejen zpracovat rentgenová strukturní data, ale také předpovědět strukturu proteinu na základě jeho aminokyselinové sekvence. V současné době kryoelektronová mikroskopie velkých proteinových komplexů a predikce malých proteinů a domén velkých proteinů pomocí počítačových programů s přesností přibližuje rozlišení struktur na atomové úrovni.

Vlastnosti

Velikost proteinu může být měřena v počtu aminokyselin nebo v Daltonech (molekulová hmotnost), častěji díky relativně velké velikosti molekuly v odvozených jednotkách, kilodaltonech (kDa). Kvasinkové proteiny se v průměru skládají ze 466 aminokyselin a mají molekulovou hmotnost 53 kDa. Největší známý protein - titin - je součástí svalových sarkomérů; molekulová hmotnost jeho různých izoforem se pohybuje v rozmezí od 3000 do 3700 kDa, sestává z 38 138 aminokyselin (v lidském svalovém soliusu [9]).

Proteiny jsou amfoterní polyelektrolyty (polyamfolyty), zatímco skupiny schopné ionizace v roztoku jsou karboxylové zbytky postranních řetězců kyselých aminokyselin (kyseliny asparagové a kyseliny glutamové) a skupiny postranních řetězců bazických aminokyselin obsahujících dusík (primárně e-aminoskupina lysinu a amidinový zbytek CNH). (NH2a) arginin, v poněkud menší míře, zbytek imidazolového histidinu). Proteiny jako polyamfolyty jsou charakterizovány izoelektrickým bodem (pi) - kyselostí pH prostředí, ve kterém molekuly tohoto proteinu nenesou elektrický náboj, a proto se nepohybují v elektrickém poli (například během elektroforézy). Hodnota pI je určena poměrem kyselých a bazických aminokyselinových zbytků v proteinu: zvýšení počtu zbytků bazických aminokyselin v daném proteinu vede ke zvýšení pI; zvýšení počtu kyselých aminokyselinových zbytků vede ke snížení hodnoty pl.

Hodnota izoelektrického bodu je charakteristická proteinová konstanta. Proteiny s pI menším než 7 se nazývají kyselé, zatímco proteiny s pI větším než 7 se nazývají bazické. Obecně platí, že pI proteinu závisí na funkci, kterou provádí: izoelektrický bod většiny proteinů v tkáních obratlovců se pohybuje od 5,5 do 7,0, ale v některých případech leží hodnoty v extrémních oblastech: například pro pepsin, proteolytický enzym vysoce kyselého žaludečního systému šťáva pI

1 [10], a pro salmin - protaminový protein, lososové mléko, jehož znakem je extrémně vysoký obsah argininu, pI

12. Proteiny, které se váží na nukleové kyseliny elektrostatickou interakcí s fosfátovými zbytky nukleové kyseliny, jsou často hlavními proteiny. Příkladem takových proteinů jsou histony a protaminy.

Proteiny se liší ve stupni rozpustnosti ve vodě, ale většina proteinů se v ní rozpustí. Mezi nerozpustné patří například keratin (protein, který tvoří vlasy, savčí vlasy, peří ptáků atd.) A fibroin, který je součástí hedvábí a pavučin. Proteiny jsou také rozděleny na hydrofilní a hydrofobní. Většina proteinů cytoplazmy, jádra a mezibuněčné substance, včetně nerozpustného keratinu a fibroinu, je hydrofilní. Většina proteinů, které jsou součástí biologických membrán integrálních membránových proteinů, které interagují s hydrofobními membránovými lipidy [11], patří k hydrofobním (tyto proteiny mají obvykle malá hydrofilní místa).

Denaturace

Proteiny si zpravidla zachovávají svou strukturu a v důsledku toho své fyzikálně-chemické vlastnosti, například rozpustnost za podmínek, jako je teplota a pH, kterým je tento organismus přizpůsoben [7]. Změny v těchto podmínkách, jako je zahřívání nebo ošetřování proteinu kyselinou nebo zásadou, vedou ke ztrátě kvartérních, terciárních a sekundárních proteinových struktur. Ztráta nativní struktury proteinu (nebo jiného biopolymeru) se nazývá denaturace. Denaturace může být plná nebo částečná, reverzibilní nebo nevratná. Nejznámějším případem nevratné denaturace bílkovin v každodenním životě je příprava kuřecích vajec, kdy se ve vodě rozpustný, transparentní protein ovalbuminu pod vlivem vysoké teploty stává hustým, nerozpustným a neprůhledným. Denaturace je v některých případech reverzibilní, jako v případě srážení (srážení) proteinů rozpustných ve vodě s použitím amonných solí, a používá se jako způsob jejich čištění [12].

Jednoduché a komplexní proteiny

Kromě peptidových řetězců zahrnuje složení mnoha proteinů ne-aminokyselinové fragmenty, podle tohoto kritéria jsou proteiny klasifikovány do dvou velkých skupin - jednoduchých a komplexních proteinů (proteidů). Jednoduché proteiny obsahují pouze aminokyselinové řetězce, komplexní proteiny také obsahují ne-aminokyselinové fragmenty. Tyto fragmenty proteinové povahy ve složení komplexních proteinů se nazývají „protetické skupiny“. V závislosti na chemické povaze protetických skupin se rozlišují následující třídy od komplexních proteinů:

    Glykoproteiny obsahující jako protetickou skupinu kovalentně vázané uhlovodíkové zbytky a jejich podtřídy jsou proteoglykany s mukopolysacharidovými protetickými skupinami. Hydroxy skupiny serinu nebo threoninu se obvykle podílejí na tvorbě vazby s uhlovodíkovými zbytky. Většina extracelulárních proteinů, zejména imunoglobulinů, jsou glykoproteiny. V proteoglykanech je sacharidová část

95%, jsou hlavní složkou extracelulární matrice.

  • Lipoproteiny obsahující nekovalentně vázané lipidy jako protetickou část. Lipoproteiny tvořené apolipoproteinovými proteiny, lipidy, které se k nim váží, plní funkci transportu lipidů.
  • Metaloproteiny obsahující nekogenové ionty kovů. Mezi metaloproteiny existují proteiny, které provádějí depoziční a transportní funkce (například feritin a transferin obsahující železo) a enzymy (například karbonát anhydráza obsahující zinek a různé superoxiddismutázy obsahující měď, mangan, železo a jiné kovy jako aktivní místa)
  • Nukleoproteiny obsahující nekovalentně vázanou DNA nebo RNA, zejména chromatin, ze kterého jsou chromosomy složeny, je nukleoprotein.
  • Fosfoproteiny obsahující kovalentně vázané zbytky kyseliny fosforečné jako protetické skupiny. Tvorba esterové vazby s fosfátem zahrnuje hydroxylové skupiny serinu nebo threoninu, fosfoproteiny jsou zejména mléčný kasein.
  • Chromoproteiny jsou souhrnným názvem komplexních proteinů s barevnými protetickými skupinami různé chemické povahy. Patří mezi ně různé proteiny s porfyrinovou protetickou skupinou obsahující kov, které vykonávají různé funkce - hemoproteiny (proteiny obsahující hem - hemoglobin, cytochromy atd.), Chlorofyly; flavoproteiny s flavinovou skupinou atd.
  • Proteinová struktura

    Molekuly bílkovin jsou lineární polymery skládající se z a-L-aminokyselin (což jsou monomery) a v některých případech z modifikovaných bazických aminokyselin (i když k modifikacím dochází již po syntéze proteinu na ribozomu). Ve vědecké literatuře se pro označení aminokyselin používají zkratky s jedním nebo třemi písmeny. I když se na první pohled může zdát, že použití „celkem“ 20 typů aminokyselin ve většině proteinů omezuje rozmanitost proteinových struktur, ve skutečnosti je obtížné přeceňovat počet možností: u řetězce pouze 5 aminokyselin je to již více než 3 miliony a řetězec se 100 aminokyselinami ( malý protein) může být zastoupen ve více než 10 130 variantách. Proteiny v délce od 2 do několika desítek aminokyselinových zbytků se často nazývají peptidy, s větším stupněm polymerizace - proteiny, i když toto rozdělení je spíše libovolné.

    Při tvorbě proteinu v důsledku interakce a-aminoskupiny (-NH2) jedna aminokyselina s a-karboxylovou skupinou (-COOH) jiné aminokyseliny tvoří peptidové vazby. Konce proteinu se nazývají C- a N-konce (v závislosti na tom, která z koncových aminokyselinových skupin je volná: -COOH nebo -NH2, ). Během syntézy proteinu na ribozomu jsou k C-konci připojeny nové aminokyseliny, a proto je název peptidu nebo proteinu uveden výčtem aminokyselinových zbytků vycházejících z N-konce.

    Sekvence aminokyselin v proteinu odpovídá informacím obsaženým v genu daného proteinu. Tato informace je prezentována ve formě sekvence nukleotidů, přičemž jedna aminokyselina odpovídá sekvenci DNA tří nukleotidů - tzv. Tripletu nebo kodonu. Která aminokyselina odpovídá danému kodonu v mRNA je určena genetickým kódem, který se může v různých organismech poněkud lišit. Syntéza proteinů na ribozomech nastává zpravidla z 20 aminokyselin, nazývaných standard [13]. Trojice, které kódují aminokyseliny v DNA v různých organismech od 61 do 63 (tj. Z možných tripletů (4 = 64), se odečte počet stop kodonů (1-3). Proto je možné, že většina aminokyselin může být kódována různými triplety. To znamená, že genetický kód může být nadbytečný nebo jinak degenerovaný. Toto bylo nakonec prokázáno v experimentu v analýze mutací [14]. Genetický kód kódující různé aminokyseliny má odlišný stupeň degenerace (kódovaný od 1 do 6 kodonů), závisí na frekvenci výskytu této aminokyseliny v proteinech, s výjimkou argininu [14]. Často není báze ve třetí poloze nezbytná pro specificitu, to znamená, že jedna aminokyselina může být reprezentována čtyřmi kodony, lišícími se pouze ve třetí bázi. Někdy je rozdíl v preferenci purin-pyrimidinu. Toto je nazýváno degenerací třetí základny.

    Takový třípólový kód se objevil evolučně brzy. Existence rozdílů v některých organismech, které se objevují v různých vývojových fázích, však ukazuje, že to nebylo vždy tak.

    Podle některých modelů, nejprve kód existoval v primitivní formě, když malý počet kodonů ukázal relativně malý počet amino kyselin. Později by mohla být zavedena přesnější hodnota kodonu a více aminokyselin. Zpočátku mohly být pro rozpoznání použity pouze první dvě ze tří základen [závisí na struktuře tRNA].

    - B. Lewin. Genes, M. 62.

    Homologní proteiny (pravděpodobně mající společný evoluční původ a často vykonávající stejnou funkci), například hemoglobiny různých organismů, mají na mnoha místech řetězce identické konzervativní aminokyselinové zbytky. Na jiných místech jsou různé aminokyselinové zbytky zvané variabilní. Podle stupně homologie (podobnost aminokyselinové sekvence) je možné odhadnout evoluční vzdálenost mezi taxony, ke kterým patří porovnávané organismy.

    Úrovně organizace

    Kromě aminokyselinové sekvence polypeptidu (primární struktura) je extrémně důležitá terciární struktura proteinu, která se tvoří během procesu skládání (skládání, skládání). Terciární struktura vzniká v důsledku interakce struktur nižších úrovní. Existují čtyři úrovně struktury proteinů [15]:

    • Primární struktura je aminokyselinová sekvence v polypeptidovém řetězci. Důležitými rysy primární struktury jsou konzervativní motivy - kombinace aminokyselin, které hrají klíčovou roli v proteinových funkcích. Konzervativní motivy jsou zachovány v procesu evoluce druhů, často je možné předpovědět funkci neznámého proteinu z nich.
    • Sekundární struktura je lokální uspořádání fragmentu polypeptidového řetězce, stabilizovaného vodíkovými vazbami. Níže jsou uvedeny nejběžnější typy sekundární struktury proteinu:
      • α-helix - husté cívky kolem dlouhé osy molekuly, jedna cívka je 3,6 aminokyselinových zbytků a stoupání šroubovice je 0,54 nm [16] (takže je tam 0,15 nm na jeden aminokyselinový zbytek), spirála je stabilizována vodíkovými vazbami mezi H a O peptidové skupiny, které jsou od sebe vzdáleny 4 linkami. Spirála je postavena výhradně z jediného typu stereoizomeru aminokyselin (L). Ačkoli to může být levotočivý nebo pravotočivý, pravotočivý dominuje v bílkovinách. Spirála je porušena elektrostatickými interakcemi kyseliny glutamové, lysinu, argininu. Asparaginové, serinové, threoninové a leucinové zbytky umístěné blízko sebe mohou stericky interferovat s tvorbou spirály, zbytky prolinu způsobují ohnutí řetězce a také porušují a-helixy.
      • P-listy (skládané vrstvy) jsou několik klikatých polypeptidových řetězců, ve kterých jsou vodíkové vazby vytvořeny mezi relativně vzdálenými navzájem (0,347 nm na aminokyselinový zbytek [16]) v primární struktuře, aminokyselinami nebo různými proteinovými řetězci, spíše než těsně oddělenými jako místo v α-šroubovice. Tyto řetězy jsou obvykle směrovány N-konci v opačných směrech (antiparalelní orientace). Pro tvorbu β-listů jsou důležité malé velikosti vedlejších skupin aminokyselin, obvykle převažují glycin a alanin.
      • π-helix;
      • 310-spirály;
      • neuspořádané fragmenty.
    • Terciální struktura - prostorová struktura polypeptidového řetězce (sada prostorových souřadnic atomů tvořících protein). Strukturálně se skládá z elementů sekundární struktury, stabilizovaných různými typy interakcí, v nichž hrají hydrofobní interakce klíčovou roli. Podílet se na stabilizaci terciární struktury:
      • kovalentní vazby (mezi dvěma cysteinovými zbytky - disulfidovými můstky);
      • iontové vazby mezi opačně nabitými postranními skupinami aminokyselinových zbytků;
      • vodíkové vazby;
      • hydrofilně-hydrofobní interakce. Při interakci s okolními molekulami vody "proteinová molekula" inklinuje "k přehnutí tak, že se nepolární postranní skupiny aminokyselin izolují z vodného roztoku; na povrchu molekuly jsou polární hydrofilní postranní skupiny.
    • Kvartérní struktura (nebo podjednotka, doména) - vzájemné uspořádání několika polypeptidových řetězců jako součást jediného proteinového komplexu. Proteinové molekuly, které jsou součástí kvartérního proteinu, se tvoří na ribozomech odděleně a teprve po dokončení syntézy tvoří společnou supramolekulární strukturu. Kvartérní struktura proteinu může zahrnovat jak identické, tak různé polypeptidové řetězce. Stejné typy interakcí se podílejí na stabilizaci kvartérní struktury jako ve stabilizaci terciární struktury. Supramolekulární proteinové komplexy se mohou skládat z desítek molekul.

    Proteinové prostředí

    Podle obecného typu struktury lze proteiny rozdělit do tří skupin:

    1. Fibrilární proteiny - tvoří polymery, jejich struktura je obvykle velmi pravidelná a podporována hlavně interakcemi mezi různými řetězci. Tvoří mikrovlákna, mikrotubuly, fibrily, podporují strukturu buněk a tkání. Fibrilární proteiny zahrnují keratin a kolagen.
    2. Globulární proteiny jsou rozpustné ve vodě, celkový tvar molekuly je více či méně kulový. Mezi globulárními a fibrilárními proteiny se rozlišují podskupiny. Například globulární protein, znázorněný na obrázku vpravo, triosefosfát izomeráza, se skládá z osmi a-šroubovice umístěných na vnějším povrchu struktury a osmi paralelních β-vrstev uvnitř struktury. Proteiny s podobnou třídimenzionální strukturou se nazývají αβ-sudy (z anglického sudu - sud) [17].
    3. Membránové proteiny - mají domény, které procházejí buněčnou membránou, ale jejich části vyčnívají z membrány do mezibuněčného prostředí a cytoplazmy buňky. Membránové proteiny fungují jako receptory, to znamená, že přenášejí signály a také poskytují transmembránový transport různých látek. Proteinové transportéry jsou specifické, každý z nich prochází pouze určitými molekulami nebo určitým typem signálu přes membránu.

    Tvorba a udržování struktury bílkovin v živých organismech

    Schopnost proteinů obnovit správnou trojrozměrnou strukturu po denaturaci umožnila hypotézu, že všechny informace o konečné struktuře proteinu jsou obsaženy v jeho aminokyselinové sekvenci. V současné době existuje obecně přijímaná teorie, že v důsledku evoluce má stabilní konformace proteinu minimální volnou energii ve srovnání s jinými možnými konformacemi tohoto polypeptidu [18].

    V buňkách však existuje skupina proteinů, jejichž funkcí je zajistit obnovu struktury proteinů po poškození, jakož i tvorbu a disociaci proteinových komplexů. Tyto proteiny se nazývají chaperony. Koncentrace mnoha chaperonů v buňce roste s prudkým nárůstem okolní teploty, takže patří do skupiny Hsp (proteiny tepelného šoku) [19]. Význam normálního fungování chaperonů pro fungování těla může být ilustrován příkladem a krystalinového chaperonu, který je součástí čočky lidského oka. Mutace v tomto proteinu vedou k zákalu čočky v důsledku agregace proteinů a v důsledku toho k šedému zákalu [20].

    Syntéza proteinů

    Chemická syntéza

    Krátké proteiny mohou být chemicky syntetizovány pomocí skupiny metod, které používají organickou syntézu - například chemickou ligaci [21]. Většina metod chemické syntézy probíhá z C-konce na N-konec, na rozdíl od biosyntézy. Tímto způsobem může být syntetizován krátký imunogenní peptid (epitop), který je použit k produkci protilátek injekcí do zvířat, nebo produkcí hybridu; chemická syntéza se také používá k výrobě inhibitorů určitých enzymů [22]. Chemická syntéza umožňuje zavést umělé aminokyseliny, tj. Aminokyseliny, které se nenacházejí v normálních proteinech - například pro připojení fluorescenčních značek k postranním řetězcům aminokyselin. Metody chemické syntézy jsou však neúčinné s délkou proteinu více než 300 aminokyselin; Kromě toho mohou mít umělé proteiny nepravidelnou terciární strukturu a v aminokyselinách umělých proteinů nejsou žádné posttranslační modifikace.

    Biosyntéza proteinů

    Univerzální způsob: syntéza ribozomů

    Proteiny jsou syntetizovány živými organismy z aminokyselin na základě informací kódovaných v genech. Každý protein se skládá z jedinečné aminokyselinové sekvence, která je určena nukleotidovou sekvencí genu kódujícího tento protein. Genetický kód je tvořen třípísmennými „slovy“, nazývanými kodony; Každý kodon je zodpovědný za připojení jedné aminokyseliny k proteinu: například kombinace AUG odpovídá methioninu. Protože DNA se skládá ze čtyř typů nukleotidů, celkový počet možných kodonů je 64; a protože se v proteinech používá 20 aminokyselin, mnoho aminokyselin je určeno více než jedním kodonem. Geny kódující proteiny jsou nejprve transkribovány do nukleotidové sekvence proteinů messenger RNA (mRNA) pomocí RNA polymeráz.

    V prokaryotech může být mRNA čtena ribozomy do aminokyselinové sekvence proteinů bezprostředně po transkripci, zatímco u eukaryot je transportována z jádra do cytoplazmy, kde se nacházejí ribozomy. Rychlost syntézy proteinů je vyšší u prokaryot a může dosáhnout 20 aminokyselin za sekundu [23].

    Proces syntézy proteinů založený na molekule mRNA se nazývá translace. Během počátečního stadia biosyntézy proteinu, iniciace, je metioninový kodon obvykle rozpoznán malou podjednotkou ribozomu, ke kterému je připojena metioninová transportní RNA (tRNA) za použití faktorů iniciace proteinu. Poté, co je rozpoznán start kodon, velká podjednotka se připojí k malé podjednotce a začíná druhá fáze translace - elongace. S každým pohybem ribozomu z 5 'až 3' konce mRNA se přečte jeden kodon vytvořením vodíkových vazeb mezi třemi nukleotidy (kodonem) mRNA a jejím komplementárním antikodonem transportní RNA, ke které je připojena odpovídající aminokyselina. Syntéza peptidové vazby je katalyzována ribozomální RNA (rRNA), která tvoří peptidyl transferázové centrum ribozomu. Ribozomální RNA katalyzuje tvorbu peptidové vazby mezi poslední aminokyselinou rostoucího peptidu a aminokyselinou připojenou k tRNA, umístění atomů dusíku a uhlíku v poloze příznivé pro průchod reakce. Enzymy aminoacyl-tRNA syntetázy připojují aminokyseliny k jejich tRNA. Třetí a poslední fáze translace, ukončení, nastane, když ribozóm dosáhne stop kodonu, po kterém faktory terminace proteinu hydrolyzují poslední tRNA z proteinu a zastaví jeho syntézu. V ribozomech jsou tedy proteiny vždy syntetizovány z N-konce na C-konec.

    Neribozomální syntéza

    U nižších hub a některých bakterií je známa další (ne-ribozomální nebo multienzymová) metoda biosyntézy peptidů, obvykle s malou a neobvyklou strukturou. Syntéza těchto peptidů, obvykle sekundárních metabolitů, se provádí bez přímé účasti ribozomů proteinovým komplexem s vysokou molekulovou hmotností, tzv. HPC syntázou. HPC-syntáza se obvykle skládá z několika domén nebo jednotlivých proteinů podílejících se na selekci aminokyselin, tvorbě peptidové vazby, uvolňování syntetizovaného peptidu. Někdy obsahuje doménu schopnou izomerizovat L-aminokyseliny (normální forma) na D-formu [24] [25].

    Intracelulární transport a třídění proteinů

    Proteiny syntetizované v cytoplazmě na ribozomech musí spadat do různých buněčných kompartmentů - jádro, mitochondrie, endoplazmatické retikulum (EPR), Golgiho aparát, lysozomy atd. A některé proteiny musí vstupovat do extracelulárního prostředí. Pro vstup do určitého prostoru musí mít protein specifický štítek. Ve většině případů je tato značka součástí aminokyselinové sekvence samotného proteinu (vedoucí peptid nebo proteinová signální sekvence). V některých případech oligosacharidy připojené k proteinu slouží jako označení. K transportu proteinů do EPR dochází, když jsou syntetizovány, protože ribozomy, které syntetizují proteiny se signální sekvencí pro EPR, „sedí“ na speciálních translokačních komplexech na membráně EPR. Od EPR k Golgiho aparátu a odtud k lysozomům, k vnější membráně nebo k extracelulárnímu médiu vstupují proteiny přes vezikulární transport. Proteiny se signální sekvencí pro jádro vstupují do jádra jadernými póry. Proteiny s odpovídajícími signálními sekvencemi se dostávají do mitochondrií a chloroplastů prostřednictvím specifických proteinových pórových translokátorů za účasti chaperonů.

    Posttranslační modifikace proteinů

    Po dokončení translace a uvolnění proteinu z ribozomu jsou aminokyseliny v polypeptidovém řetězci podrobeny různým chemickým modifikacím. Příklady posttranslační modifikace jsou:

    • přidání různých funkčních skupin (acetyl, methyl a fosfátové skupiny);
    • přidání lipidů a uhlovodíků;
    • změna standardních aminokyselin na nestandardní (tvorba citrulinu);
    • tvorba strukturálních změn (tvorba disulfidových můstků mezi cysteiny);
    • odstranění části proteinu jak na začátku (signální sekvence), tak v některých případech uprostřed (inzulín);
    • přidání malých proteinů, které ovlivňují degradaci proteinu (sumoylace a ubikvitinace).

    Typ modifikace může být zároveň univerzální (přidání řetězců sestávajících z ubiquitinových monomerů slouží jako signál pro degradaci tohoto proteinu proteazomem) a také specifické pro tento protein [26]. Současně může být stejný protein podroben četným modifikacím. Histony (proteiny, které jsou součástí chromatinu v eukaryotech) za různých podmínek mohou podstoupit až 150 různých modifikací [27].

    Funkce proteinů v těle

    Podobně jako ostatní biologické makromolekuly (polysacharidy, lipidy) a nukleové kyseliny jsou proteiny nezbytné složky všech živých organismů, jsou zapojeny do většiny životně důležitých procesů buňky. Proteiny provádějí metabolismus a přeměny energie. Proteiny jsou součástí buněčných struktur - organel, jsou vylučovány do extracelulárního prostoru pro výměnu signálů mezi buňkami, hydrolýzu potravin a tvorbu mezibuněčné substance.

    Je třeba poznamenat, že klasifikace proteinů podle jejich funkce je spíše libovolná, protože u eukaryotů může stejný protein vykonávat několik funkcí. Dobře prostudovaným příkladem takové multifunkčnosti je lysyl-tRNA-syntetáza, enzym ze třídy aminoacyl-tRNA syntetáz, který nejenže přidává lysin k tRNA, ale také reguluje transkripci několika genů [28]. Mnohé funkce bílkovin fungují díky jejich enzymatické aktivitě. Enzymy jsou tedy myosinový motorický protein, regulační proteiny protein kinázy, transportní protein adenosin-trifosfatázy sodíku a draslíku atd.

    Katalytická funkce

    Nejznámější roli proteinů v těle je katalýza různých chemických reakcí. Enzymy - skupina proteinů se specifickými katalytickými vlastnostmi, to znamená, že každý enzym katalyzuje jednu nebo více podobných reakcí. Enzymy katalyzují štěpné reakce komplexních molekul (katabolismus) a jejich syntézu (anabolismus), jakož i replikaci DNA a opravu a syntézu templátové RNA. Je známo několik tisíc enzymů; mezi nimi například pepsin rozkládá proteiny v trávicím procesu. V procesu posttranslační modifikace některé enzymy přidávají nebo odstraňují chemické skupiny na jiných proteinech. Je známo přibližně 4000 reakcí katalyzovaných proteiny [29]. Zrychlení reakce v důsledku enzymatické katalýzy je někdy enormní: například reakce katalyzovaná enzymem orotat karboxylázy probíhá 10–17krát rychleji než nekatalyzovaná (78 milionů let bez enzymu, 18 milisekund za účasti enzymu) [30]. Molekuly, které spojují enzym a mění se v důsledku reakce, se nazývají substráty.

    Ačkoli enzymy obvykle sestávají ze stovek aminokyselin, pouze malá část z nich interaguje se substrátem, a ještě méně - v průměru 3 - 4 aminokyseliny, často umístěné daleko od sebe v primární sekvenci aminokyselin - jsou přímo zapojeny do katalýzy [31]. Část enzymu, která váže substrát a obsahuje katalytické aminokyseliny, se nazývá aktivní centrum enzymu.

    Konstrukční funkce

    Strukturní proteiny cytoskeletu, jako druh zesílení, dávají buňkám tvar a mnoho organoidů a podílejí se na změně tvaru buněk. Většina strukturních proteinů je vláknitých: například monomery aktinu a tubulinu jsou globulární rozpustné proteiny, ale po polymeraci tvoří dlouhé řetězce, které tvoří cytoskeleton, což buňce umožňuje udržet tvar [32]. Kolagen a elastin jsou hlavními složkami mezibuněčné substance pojivové tkáně (například chrupavky) a vlasů, nehtů, peří ptáků a některých skořápek se skládají z jiného strukturního proteinu keratinu.

    Ochranná funkce

    Existuje několik typů ochranných funkcí proteinů:

    1. Fyzická ochrana. Kolagen se na něm podílí - protein, který tvoří základ mezibuněčné substance pojivových tkání (včetně kostí, chrupavek, šlach a hlubokých vrstev kůže (dermis)); keratin, který je základem štítů rohů, vlasů, peří, rohů a dalších derivátů epidermis. Typicky jsou tyto proteiny považovány za proteiny se strukturní funkcí. Příklady této skupiny proteinů jsou fibrinogen a trombin [33] účastnící se srážení krve.
    2. Chemická ochrana. Vazba toxinů na molekuly proteinů může zajistit jejich detoxifikaci. Enzymy jater, které rozkládají jedy nebo je přeměňují na rozpustnou formu, jsou zvláště důležité při detoxikaci u lidí, což přispívá k jejich rychlé eliminaci z těla [34].
    3. Imunitní ochrana. Proteiny, které tvoří krev a jiné biologické tekutiny, se podílejí na obranné reakci těla na poškození a napadení patogeny. Proteiny systému komplementu a protilátky (imunoglobuliny) patří do druhé skupiny proteinů; neutralizují bakterie, viry nebo cizí proteiny. Protilátky, které tvoří adaptivní imunitní systém, spojují antigeny, které jsou pro organismus cizí, a tím je neutralizují a směřují do míst destrukce. Protilátky mohou být vylučovány do extracelulárního prostoru nebo fixovány v membránách specializovaných B-lymfocytů, které se nazývají plazmatické buňky [35]. Zatímco enzymy mají omezenou afinitu k substrátu, protože příliš silná přilnavost k substrátu může interferovat s katalyzovanou reakcí, rezistence protilátek vůči antigenu není omezena [36].

    Regulační funkce

    Mnoho procesů uvnitř buněk je regulováno molekulami bílkovin, které nejsou ani zdrojem energie, ani stavebním materiálem pro buňku. Tyto proteiny regulují transkripci, translaci, sestřih, stejně jako aktivitu jiných proteinů a další.. Regulační funkce proteinů se provádí buď enzymatickou aktivitou (například protein kinázou), nebo specifickou vazbou na jiné molekuly, zpravidla ovlivňující interakci s těmito molekulami. enzymy.

    Genová transkripce je tedy určena přidáním transkripčních faktorů - aktivátorových proteinů a represorových proteinů - do regulačních sekvencí genů. Na úrovni translace je čtení mnoha mRNA také regulováno přidáním proteinových faktorů [37] a degradace RNA a proteinů je také prováděna specializovanými proteinovými komplexy [38]. Nejdůležitější roli v regulaci intracelulárních procesů hrají proteinkinázy - enzymy, které aktivují nebo inhibují aktivitu jiných proteinů připojením fosfátových skupin k nim.

    Signalizační funkce

    Signální funkcí proteinů je schopnost proteinů sloužit jako signální látky, přenášející signály mezi buňkami, tkáněmi, orgány a různými organismy. Signální funkce je často kombinována s regulační funkcí, protože mnoho intracelulárních regulačních proteinů také vysílá signály.

    Funkce signálu je prováděna proteinovými hormony, cytokiny, růstovými faktory atd.

    Hormony jsou neseny krví. Většina zvířecích hormonů jsou proteiny nebo peptidy. Vazba hormonu na receptor je signál, který spouští reakci v buňce. Hormony regulují koncentraci látek v krvi a buňkách, růst, reprodukci a další procesy. Příkladem takových proteinů je inzulín, který reguluje koncentraci glukózy v krvi.

    Buňky interagují s pomocí signálních proteinů přenášených extracelulární látkou. Tyto proteiny zahrnují například cytokiny a růstové faktory.

    Cytokiny jsou malé peptidové informační molekuly. Regulují interakce mezi buňkami, určují jejich přežití, stimulují nebo inhibují růst, diferenciaci, funkční aktivitu a apoptózu a zajišťují koordinaci činností imunitního, endokrinního a nervového systému. Příklad cytokinů může sloužit jako faktor nekrózy nádorů, který přenáší signály zánětu mezi buňkami těla [39].

    Transportní funkce

    Rozpustné proteiny podílející se na transportu malých molekul by měly mít vysokou afinitu (afinitu) k substrátu, pokud je přítomen ve vysoké koncentraci, a je snadné jej uvolnit v místech s nízkou koncentrací substrátu. Příkladem transportních proteinů je hemoglobin, který transportuje kyslík z plic do jiných tkání a oxidu uhličitého z tkání do plic, stejně jako proteiny homologní s ním, které se nacházejí ve všech královstvích živých organismů [40].

    Některé membránové proteiny se podílejí na transportu malých molekul buněčnou membránou a mění její permeabilitu. Lipidová složka membrány je vodotěsná (hydrofobní), která zabraňuje difúzi polárních nebo nabitých (iontových) molekul. Membránové transportní proteiny mohou být rozděleny na kanálové proteiny a nosné proteiny. Kanálové proteiny obsahují vnitřní póry naplněné vodou, které umožňují iontům (přes iontové kanály) nebo molekulám vody (prostřednictvím proteinů aquaporinu) pohybovat se membránou. Mnoho iontových kanálů se specializuje na přepravu pouze jednoho iontu; například, draslíkové a sodíkové kanály často rozlišují tyto podobné ionty a projdou pouze jedním z nich [41]. Nosné proteiny se váží, stejně jako enzymy, každá molekula nebo iont transportovaný a na rozdíl od kanálů může provádět aktivní transport s využitím energie ATP. "Buněčná síla" - ATP syntáza, která provádí syntézu ATP protonovým gradientem, může být také přičítána membránovým transportním proteinům [42].

    Rezervní funkce proteinů

    Tyto proteiny zahrnují tzv. Rezervní proteiny, které jsou uloženy jako zdroj energie a látky v semenech rostlin a vejcích zvířat; Proteiny terciárních vaječných skořápek (ovalbumin) a hlavní mléčná bílkovina (kasein) také slouží především jako nutriční funkce. Jako zdroj aminokyselin se v těle používá řada dalších proteinů, které jsou zase prekurzory biologicky aktivních látek, které regulují metabolické procesy.

    Funkce receptoru

    Proteinové receptory mohou být buď umístěny v cytoplazmě, nebo mohou být vloženy do buněčné membrány. Jedna část receptorové molekuly vnímá signál, který je nejčastěji podáván chemickou látkou, a v některých případech světlo, mechanické působení (například protahování) a další podněty. Když je signál aplikován na specifickou část molekuly, receptorový protein, dochází ke změnám konformace. Jako výsledek, konformace další části molekuly, která přenáší signál do jiných buněčných složek změny. Existuje několik mechanismů přenosu signálu. Některé receptory katalyzují určitou chemickou reakci; jiné slouží jako iontové kanály, které se otevírají nebo zavírají signálem; jiné specificky vážou intracelulární zprostředkující molekuly. Na membránových receptorech je část molekuly, která se váže na signální molekulu, na povrchu buňky a doména, která přenáší signál, je uvnitř [43].

    Funkce motoru (motoru)

    Celá třída motorických proteinů zajišťuje pohyb těla, například svalovou kontrakci, včetně lokomoce (myosin), pohyb buněk uvnitř těla (například amoeboidní pohyb leukocytů), pohyb řas a bičíků a aktivní a řízený intracelulární transport (kinesin, dynein). Dineiny a kinesiny transportují molekuly podél mikrotubulů pomocí hydrolýzy ATP jako zdroje energie. Dynein nese molekuly a organoidy z periferních částí buňky směrem k centrosomu, kinesiny v opačném směru [44] [45]. Dyneiny také zodpovědný za pohyb cilia a flagella eukaryotes. Cytoplazmatické varianty myosinu se mohou účastnit transportu molekul a organoidů prostřednictvím mikrovláken.

    Proteiny v metabolismu

    Většina mikroorganismů a rostlin může syntetizovat 20 standardních aminokyselin, stejně jako další (nestandardní) aminokyseliny, například citrulin. Jsou-li však aminokyseliny v prostředí, i mikroorganismy zadržují energii transportem aminokyselin do buněk a vypnutím biosyntetických drah [46].

    Aminokyseliny, které nemohou být syntetizovány zvířaty, se nazývají esenciální. Hlavní enzymy v biosyntetických drahách, například aspartátkináza, která katalyzuje první krok při tvorbě lysinu, methioninu a threoninu z aspartátu, u zvířat chybí.

    Zvířata hlavně přijímají aminokyseliny z proteinů, které jsou obsaženy v potravinách. Proteiny jsou zničeny během trávení, které obvykle začíná denaturací proteinu umístěním do kyselého prostředí a hydrolýzou enzymy nazývanými proteázy. Některé aminokyseliny získané v důsledku trávení se používají pro syntézu tělních proteinů a zbytek se převádí na glukózu v procesu glukoneogeneze nebo se používá v Krebsově cyklu. Použití proteinu jako zdroje energie je obzvláště důležité v podmínkách nalačno, kdy vlastní proteiny těla, zejména svaly, slouží jako zdroj energie [47]. Aminokyseliny jsou také důležitým zdrojem dusíku ve výživě organismu.

    Neexistují žádné jednotné normy pro příjem proteinů u lidí. Mikroflóra tlustého střeva syntetizuje aminokyseliny, které nejsou brány v úvahu při přípravě proteinových norem.

    Proteinová biofyzika

    Fyzikální vlastnosti proteinu jsou velmi složité. Hypotéza proteinu jako uspořádaného "krystalického systému" - "aperiodického krystalu" [48] [49] - je podpořena rentgenovou analýzou (až do rozlišení 1 angstromu) [50], vysokou hustotou balení [51], kooperativností denaturace [52] a další skutečnosti [53] [54].

    Experimenty s rozptylem neutronů [55], Mössbauerovou spektroskopií [56] [57] [58] [59] a Rayleighův rozptyl Mössbauerova záření [ 60] [61] [62] [63].

    Metody studia

    Sedimentační analýza (centrifugace) umožňuje rozdělit proteiny podle velikosti, rozlišující proteiny hodnotou jejich sedimentační konstanty, měřené v sweatbergu (S).

    Pro stanovení množství proteinu ve vzorku se používá řada technik: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up